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万見
- PDB-2mx6: Complex structure of Dvl PDZ domain with ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mx6
タイトルComplex structure of Dvl PDZ domain with ligand
要素
  • (PHQ)WV peptide
  • Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / Dvl
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT mediated activation of DVL / convergent extension involved in organogenesis / PCP/CE pathway / convergent extension involved in neural plate elongation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / : / postsynapse organization / cochlea morphogenesis / Degradation of DVL ...WNT mediated activation of DVL / convergent extension involved in organogenesis / PCP/CE pathway / convergent extension involved in neural plate elongation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / : / postsynapse organization / cochlea morphogenesis / Degradation of DVL / protein localization to microtubule / positive regulation of neuron projection arborization / RHO GTPases Activate Formins / presynapse assembly / collateral sprouting / neurotransmitter secretion / frizzled binding / dendritic spine morphogenesis / axon extension / Wnt signalosome / dendrite morphogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / clathrin-coated vesicle / regulation of postsynapse organization / regulation of synaptic vesicle exocytosis / neuromuscular junction development / receptor clustering / heart looping / outflow tract morphogenesis / neuronal dense core vesicle / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / social behavior / protein localization to nucleus / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / prepulse inhibition / cytoplasmic microtubule organization / axonogenesis / negative regulation of protein phosphorylation / axon guidance / synapse organization / regulation of protein phosphorylation / Schaffer collateral - CA1 synapse / Wnt signaling pathway / small GTPase binding / positive regulation of neuron projection development / beta-catenin binding / regulation of protein localization / microtubule cytoskeleton / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / growth cone / cytoplasmic vesicle / microtubule / dendritic spine / postsynaptic density / protein stabilization / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Roll / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Zhang, X. / Zheng, J.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Protein-ligand interaction decoded by NMR chemical shift analysis
著者: Zhang, X. / Zheng, J.J.
履歴
登録2014年12月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
B: (PHQ)WV peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0892
ポリマ－10,0892
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1 / Dishevelled-1 / DSH homolog 1


分子量: 9632.888 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 248-337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dvl1, Dvl / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51141
#2: タンパク質・ペプチド (PHQ)WV peptide


分子量: 455.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-13C NOESY
1212D 1H-15N HSQC
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1512D 1H-1H TOCSY

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 10 mM peptide, 100 mM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
10 mMpeptide-21
100 mMpotassium phosphate-31
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: Avance / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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