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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2mwi | ||||||
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タイトル | The structure of the carboxy-terminal domain of DNTTIP1 | ||||||
要素 | Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1 | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING / HDAC / histone deacetylase / gene expression / DNTTIP1 / MIDEAS / HDAC1 / TDIF1 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histone deacetylase complex / nucleosome binding / chromosome / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
データ登録者 | Schwabe, J.W.R. / Muskett, F.W. / Itoh, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2015 タイトル: Structural and functional characterization of a cell cycle associated HDAC1/2 complex reveals the structural basis for complex assembly and nucleosome targeting. 著者: Toshimasa Itoh / Louise Fairall / Frederick W Muskett / Charles P Milano / Peter J Watson / Nadia Arnaudo / Almutasem Saleh / Christopher J Millard / Mohammed El-Mezgueldi / Fabrizio Martino / John W R Schwabe / 要旨: Recent proteomic studies have identified a novel histone deacetylase complex that is upregulated during mitosis and is associated with cyclin A. This complex is conserved from nematodes to man and ...Recent proteomic studies have identified a novel histone deacetylase complex that is upregulated during mitosis and is associated with cyclin A. This complex is conserved from nematodes to man and contains histone deacetylases 1 and 2, the MIDEAS corepressor protein and a protein called DNTTIP1 whose function was hitherto poorly understood. Here, we report the structures of two domains from DNTTIP1. The amino-terminal region forms a tight dimerization domain with a novel structural fold that interacts with and mediates assembly of the HDAC1:MIDEAS complex. The carboxy-terminal domain of DNTTIP1 has a structure related to the SKI/SNO/DAC domain, despite lacking obvious sequence homology. We show that this domain in DNTTIP1 mediates interaction with both DNA and nucleosomes. Thus, DNTTIP1 acts as a dimeric chromatin binding module in the HDAC1:MIDEAS corepressor complex. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2mwi.cif.gz | 2.8 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2mwi.ent.gz | 2.4 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2mwi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2mwi_validation.pdf.gz | 404.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2mwi_full_validation.pdf.gz | 883.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2mwi_validation.xml.gz | 109.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2mwi_validation.cif.gz | 180 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mw/2mwi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mw/2mwi | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14060.202 Da / 分子数: 1 / 断片: carboxy-terminal domain (UNP residues 197-316) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNTTIP1, C20orf167, TDIF1 / プラスミド: pET30A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta pLysS / 参照: UniProt: Q9H147 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 |
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試料 |
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試料状態 |
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-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 65 |