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万見
- PDB-2mvc: Solution structure of human insulin at pH 1.9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mvc
タイトルSolution structure of human insulin at pH 1.9
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / insulin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / fatty acid homeostasis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / endosome lumen / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cognition / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailsclosest to the average, model6
データ登録者Hexnerova, R. / Krizkova, K. / Maletinska, L. / Jiracek, J. / Brzozowski, A.M. / Zakova, L. / Veverka, V.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Structural and Functional Study of the GlnB22-Insulin Mutant Responsible for Maturity-Onset Diabetes of the Young.
著者: Krizkova, K. / Veverka, V. / Maletinska, L. / Hexnerova, R. / Brzozowski, A.M. / Jiracek, J. / Zakova, L.
履歴
登録2014年10月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Source and taxonomy
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8182
ポリマ－5,8182
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)50 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 90-110 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-54 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-1H NOESY
1312D 1H-13C HSQC
1412D 1H-1H TOCSY

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試料調製

詳細内容: 4 mM protein_1, 4 mM protein_2, 20 % [U-99% 2H] acetic acid, 5 % [U-99% 2H] D2O, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
4 mMentity_1-11
4 mMentity_2-21
20 %acetic acid-3[U-99% 2H]1
5 %D2O-4[U-99% 2H]1
試料状態pH: 1.9 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
YASARA精密化
CYANA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 50

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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