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万見
- PDB-2mph: Solution Structure of human FK506 binding Protein 25 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mph
タイトルSolution Structure of human FK506 binding Protein 25
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP3
キーワードISOMERASE / hFKBP25
機能・相同性
機能・相同性情報


FK506 binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / signaling receptor activity / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #80 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP3 / FKBP3, basic tilted helix bundle domain / Basic tilted helix bundle domain / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. ...Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #80 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP3 / FKBP3, basic tilted helix bundle domain / Basic tilted helix bundle domain / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Shin, J. / Prakash, A. / Yoon, H.
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Structural basis of nucleic acid recognition by FK506-binding protein 25 (FKBP25), a nuclear immunophilin.
著者: Prakash, A. / Shin, J. / Rajan, S. / Yoon, H.S.
#1: ジャーナル: BIOMOL.NMR ASSIGN. / 年: 2014
タイトル: (1)H, (13)C and (15)N resonance assignments of human FK506 binding protein 25
著者: Prakash, A. / Shin, J. / Yoon, H.S.
履歴
登録2014年5月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2221
ポリマ－25,2221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP3 / PPIase FKBP3 / 25 kDa FK506-binding protein / 25 kDa FKBP / FKBP-25 / FK506-binding protein 3 / ...PPIase FKBP3 / 25 kDa FK506-binding protein / 25 kDa FKBP / FKBP-25 / FK506-binding protein 3 / FKBP-3 / Immunophilin FKBP25 / Rapamycin-selective 25 kDa immunophilin / Rotamase


分子量: 25221.893 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP3, FKBP25 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00688, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D HNCO
1713D HN(CA)CO
1813D C(CO)NH
1913D H(CCO)NH
11023D HNHA
11133D (H)CCH-TOCSY
11233D 1H-13C NOESY
11323D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-13C; U-15N] human FK506 binding protein 25 (hFKBP25)-1, 10 % [U-100% 2H] D2O-2, 90 % H2O-3, 50 mM sodium chloride-4, 20 mM sodium phosphate-5, 0.001 % sodium azide-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM [U-15N] human FK506 binding protein 25 (hFKBP25)-7, 10 % [U-100% 2H] D2O-8, 90 % H2O-9, 50 mM sodium chloride-10, 20 mM sodium phosphate-11, 0.001 % sodium azide-12, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.5 mM [U-13C] human FK506 binding protein 25 (hFKBP25)-13, 100 % [U-100% 2H] D2O-14, 50 mM sodium chloride-15, 20 mM sodium phosphate-16, 0.001 % sodium phosphate-17, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMhuman FK506 binding protein 25 (hFKBP25)-1[U-13C; U-15N]1
10 %D2O-2[U-100% 2H]1
90 %H2O-31
50 mMsodium chloride-41
20 mMsodium phosphate-51
0.001 %sodium azide-61
0.5 mMhuman FK506 binding protein 25 (hFKBP25)-7[U-15N]2
10 %D2O-8[U-100% 2H]2
90 %H2O-92
50 mMsodium chloride-102
20 mMsodium phosphate-112
0.001 %sodium azide-122
0.5 mMhuman FK506 binding protein 25 (hFKBP25)-13[U-13C]3
100 %D2O-14[U-100% 2H]3
50 mMsodium chloride-153
20 mMsodium phosphate-163
0.001 %sodium phosphate-173
試料状態イオン強度: 70 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
CNS精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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