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万見
- PDB-2mnw: Solution structure of the P22S mutant of N-terminal CS domain of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mnw
タイトルSolution structure of the P22S mutant of N-terminal CS domain of human Shq1
要素Protein SHQ1 homolog
キーワードPROTEIN BINDING / Dyskerin / Cbf5 / H/ACA
機能・相同性
機能・相同性情報


box H/ACA snoRNP assembly / negative regulation of rRNA processing / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Telomere Extension By Telomerase / protein-RNA complex assembly / unfolded protein binding / positive regulation of apoptotic process / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Shq1 protein domain / Protein Shq1 / : / SHQ1 protein, Shq1 domain / SHQ1-like, CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like ...Shq1 protein domain / Protein Shq1 / : / SHQ1 protein, Shq1 domain / SHQ1-like, CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SHQ1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Singh, M. / Wang, Z. / Cascio, D. / Feigon, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structure and Interactions of the CS Domain of Human H/ACA RNP Assembly Protein Shq1.
著者: Singh, M. / Wang, Z. / Cascio, D. / Feigon, J.
履歴
登録2014年4月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein SHQ1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6111
ポリマ－14,6111
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein SHQ1 homolog


分子量: 14611.280 Da / 分子数: 1 / 断片: CS domain (UNP residues 1-96) / 変異: P22S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHQ1 / プラスミド: pET41 Ek/LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6PI26

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D CBCA(CO)NH
1423D C(CO)NH
1523D HNCO
1623D HNCA
1723D HN(CA)CB
1823D HN(CO)CA
1933D (H)CCH-TOCSY
11023D (H)CCH-TOCSY
11123D HBHA(CO)NH
11233D 1H-13C NOESY aliphatic
11323D 1H-15N NOESY
11433D 1H-13C NOESY aromatic
11513D HNHA
11623D HCACO
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using a combination of NOE and residual dipolar coupling data.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 0.5-1 mM [U-15N] P22S mutant of human Shq1 CS domain, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
220 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 0.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] P22S mutant of human Shq1 CS domain, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
320 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 0.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] P22S mutant of human Shq1 CS domain, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
20 mMsodium phosphate-11
100 mMsodium chloride-21
1 mMDTT-31
mMP22S mutant of human Shq1 CS domain-4[U-15N]0.5-11
20 mMsodium phosphate-52
100 mMsodium chloride-62
1 mMDTT-72
mMP22S mutant of human Shq1 CS domain-8[U-99% 13C; U-99% 15N]0.5-12
20 mMsodium phosphate-93
100 mMsodium chloride-103
1 mMDTT-113
mMP22S mutant of human Shq1 CS domain-12[U-99% 13C; U-99% 15N]0.5-13
試料状態pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX5003

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解析

NMR software
名称開発者分類
XwinNMRBruker Biospincollection
XwinNMRBruker Biospin解析
XwinNMRBruker Biospinデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospinデータ解析
TopSpinBruker Biospin解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardchemical shift calculation
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxchemical shift calculation
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2852 / NOE intraresidue total count: 674 / NOE long range total count: 1006 / NOE medium range total count: 329 / NOE sequential total count: 843
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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