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万見
- PDB-2mme: Hybrid structure of the Shigella flexneri MxiH Type three secreti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mme
タイトルHybrid structure of the Shigella flexneri MxiH Type three secretion system needle
要素MxiH
キーワードPROTEIN TRANSPORT / type-three secretion system / filamentous protein / helical assembly / Shigella flexneri / protein translocation / hybrid methods / Rosetta
機能・相同性Type III secretion, needle-protein-like / Type III secretion, needle-protein-like superfamily / Type III secretion needle MxiH, YscF, SsaG, EprI, PscF, EscF / Type III secretion system, needle protein / type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / cell surface / extracellular region / MxiH
機能・相同性情報
生物種Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法個体NMR / 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / Rosetta fold-and-dock, Rosetta symmetric relax / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Demers, J.P. / Habenstein, B. / Loquet, A. / Vasa, S.K. / Becker, S. / Baker, D. / Lange, A. / Sgourakis, N.G.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Structure of a type III secretion needle at 7-Å resolution provides insights into its assembly and signaling mechanisms.
著者: Takashi Fujii / Martin Cheung / Amandine Blanco / Takayuki Kato / Ariel J Blocker / Keiichi Namba /
要旨: Type III secretion systems of Gram-negative bacteria form injection devices that deliver effector proteins into eukaryotic cells during infection. They span both bacterial membranes and the ...Type III secretion systems of Gram-negative bacteria form injection devices that deliver effector proteins into eukaryotic cells during infection. They span both bacterial membranes and the extracellular space to connect with the host cell plasma membrane. Their extracellular portion is a needle-like, hollow tube that serves as a secretion conduit for effector proteins. The needle of Shigella flexneri is approximately 50-nm long and 7-nm thick and is made by the helical assembly of one protein, MxiH. We provide a 7-Å resolution 3D image reconstruction of the Shigella needle by electron cryomicroscopy, which resolves α-helices and a β-hairpin that has never been observed in the crystal and solution structures of needle proteins, including MxiH. An atomic model of the needle based on the 3D-density map, in comparison with that of the bacterial-flagellar filament, provides insights into how such a thin tubular structure is stably assembled by intricate intermolecular interactions. The map also illuminates how the needle-length control protein functions as a ruler within the central channel during export of MxiH for assembly at the distal end of the needle, and how the secretion-activation signal may be transduced through a conformational change of the needle upon host-cell contact.
履歴
登録2014年3月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Other
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity ...em_image_scans / em_single_particle_entity / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年4月17日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.status_code_mr
改定 1.42024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
Remark 0THIS ENTRY 2MME CONTAINS A STRUCTURAL MODEL FIT TO AN ELECTRON MICROSCOPY MAP (EMD-5352) DETERMINED ...THIS ENTRY 2MME CONTAINS A STRUCTURAL MODEL FIT TO AN ELECTRON MICROSCOPY MAP (EMD-5352) DETERMINED ORIGINALLY BY AUTHORS: T.FUJII, M.CHEUNG, A.BLANCO, T.KATO, A.J.BLOCKER, K.NAMBA

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5352
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MxiH
B: MxiH
C: MxiH
D: MxiH
E: MxiH
F: MxiH
G: MxiH
H: MxiH
I: MxiH
J: MxiH
K: MxiH
L: MxiH
M: MxiH
N: MxiH
O: MxiH
P: MxiH
Q: MxiH
R: MxiH
S: MxiH
T: MxiH
U: MxiH
V: MxiH
W: MxiH
X: MxiH
Y: MxiH
Z: MxiH
a: MxiH
b: MxiH
c: MxiH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)272,49329
ポリマ－272,49329
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 5000target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 ...
MxiH


分子量: 9396.321 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
株: Serotype 6, BC-114 / 遺伝子: mxiH / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6XVY0

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実験情報

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実験

実験
手法
個体NMR
電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11113C-13C (PDSD)
12115N-13C (Specific-CP)

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試料調製

構成要素名称: Shigella flexneri MxiH Type three secretion system needle
タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris, pH 7.4, 150 mM NaCl, 2mM MgSO4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細内容: 20 mg [U-100% 13C; U-100% 15N] MxiH, wet / 溶媒系: wet
試料単位: % / 構成要素: MxiH-1 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 278 K

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC / 日付: 2008年7月2日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 850 MHz

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解析

3次元再構成解像度: 7.7 Å / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18763 0 0 0 18763
NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardデータ解析
Rosetta精密化
精密化手法: Rosetta fold-and-dock, Rosetta symmetric relax / ソフトェア番号: 2
詳細: symmetric fragment-based Monte Carlo trials followed by full-atom refinement, symmetric refinement (relax) of backbone, sidechain, and rigid-body degrees of freedom
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 5000 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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