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万見
- PDB-2mmc: Nucleotide-free human ran gtpase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mmc
タイトルNucleotide-free human ran gtpase
要素GTP-binding nuclear protein Ran
キーワードCELL CYCLE / TRANSPORT PROTEIN / G PROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / GTP-BINDING / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / protein localization to nucleolus ...pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / protein localization to nucleolus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / GTP metabolic process / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / ribosomal large subunit export from nucleus / spermatid development / viral process / positive regulation of protein binding / sperm flagellum / nuclear pore / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / centriole / protein export from nucleus / mitotic spindle organization / male germ cell nucleus / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / recycling endosome / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / nuclear envelope / mitotic cell cycle / G protein activity / actin cytoskeleton organization / midbody / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / chromatin binding / chromatin / GTP binding / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Bacot-Davis, V.R. / Palmenberg, A.C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Nuclear Magnetic Resonance Structure of Ran GTPase Determines C-terminal Tail Conformational Dynamics.
著者: Bacot-Davis, V.R. / Palmenberg, A.C.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein Ran


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4561
ポリマ－24,4561
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / Androgen receptor-associated protein 24 / GTPase Ran / Ras-like protein TC4 / Ras-related nuclear protein


分子量: 24456.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARA24, OK/SW-cl.81, RAN, RAN GTPASE / プラスミド: pET23A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62826

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: THE SOLUTION STRUCTURE AND DYNAMICS OF NUCLEOTIDE-FREE HUMAN RAN GTPASE DETERMINED BY HETERONUCLEAR THREE DIMENSIONAL NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HBHA(CO)NH
1513D C(CO)NH
1613D H(CCO)NH
1712D 1H-1H TOCSY
1813D 1H-13C NOESY
1913D 1H-15N NOESY
11013D HN(CA)CB
111131P NMR

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] RAN GTPASE, 10 % [U-100% 2H] D2O, 20 mM HEPES, 2 mM DTT, 0.04 % sodium azide, 100 mM potassium chloride, 2 mM magnesium chloride, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMRAN GTPASE-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
10 %D2O-2[U-100% 2H]1
20 mMHEPES-31
2 mMDTT-41
0.04 %sodium azide-51
100 mMpotassium chloride-61
2 mMmagnesium chloride-71
試料状態イオン強度: 102 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax解析
SPARTA+Shen and Bax解析
TopSpinBruker Biospincollection
CARAKurt W thrich, Swiss Federal Institute of Technology ETHchemical shift assignment
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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