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万見
- PDB-2mjo: NMR structure of p75 transmembrane domain C257A mutant in DPC micelles -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mjo
タイトルNMR structure of p75 transmembrane domain C257A mutant in DPC micelles
要素Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16
キーワードMEMBRANE PROTEIN / p75 / dimer / transmembrane / C257A mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulated proteolysis of p75NTR / NFG and proNGF binds to p75NTR / NADE modulates death signalling / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / NRIF signals cell death from the nucleus / NF-kB is activated and signals survival / detection of temperature stimulus / dorsal aorta development / p75NTR recruits signalling complexes ...Regulated proteolysis of p75NTR / NFG and proNGF binds to p75NTR / NADE modulates death signalling / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / NRIF signals cell death from the nucleus / NF-kB is activated and signals survival / detection of temperature stimulus / dorsal aorta development / p75NTR recruits signalling complexes / death receptor activity / preprotein binding / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / negative regulation of hair follicle development / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of dendritic spine development / neurotrophin binding / positive regulation of myelination / nerve development / clathrin-coated endocytic vesicle / nerve growth factor binding / neurotrophin TRKA receptor binding / positive regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of mitochondrial depolarization / hair follicle development / skin development / positive regulation of Rho protein signal transduction / hair follicle morphogenesis / neuronal cell body membrane / skeletal muscle cell differentiation / intracellular glucose homeostasis / odontogenesis of dentin-containing tooth / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Rho protein signal transduction / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / coreceptor activity / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / negative regulation of angiogenesis / dendrite membrane / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of neuron differentiation / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of cell migration / central nervous system development / axon guidance / intracellular protein transport / circadian regulation of gene expression / circadian rhythm / neuromuscular junction / small GTPase binding / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of fibroblast proliferation / cellular response to amyloid-beta / nuclear envelope / cell-cell junction / glucose homeostasis / negative regulation of neuron projection development / presynapse / regulation of gene expression / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / cellular response to oxidative stress / growth cone / fibroblast proliferation / perikaryon / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / dendritic spine / calmodulin binding / postsynaptic density / positive regulation of apoptotic process / external side of plasma membrane / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / cell surface / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1780 / Tumour necrosis factor receptor 16 / Tumor necrosis factor receptor 16, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor member 16, transmembrane domain / : / Tumor necrosis factor receptor member 16 trans-membrane domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1780 / Tumour necrosis factor receptor 16 / Tumor necrosis factor receptor 16, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor member 16, transmembrane domain / : / Tumor necrosis factor receptor member 16 trans-membrane domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Death-like domain superfamily / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Nadezhdin, K. / Arseniev, A. / Goncharuk, S. / Mineev, K.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of p75 Transmembrane Domain Dimerization.
著者: Nadezhdin, K.D. / Garcia-Carpio, I. / Goncharuk, S.A. / Mineev, K.S. / Arseniev, A.S. / Vilar, M.
履歴
登録2014年1月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16
B: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0612
ポリマ－9,0612
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 10target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16 / Gp80-LNGFR / Low affinity neurotrophin receptor p75NTR / Low-affinity nerve growth factor receptor ...Gp80-LNGFR / Low affinity neurotrophin receptor p75NTR / Low-affinity nerve growth factor receptor / NGF receptor / p75 ICD


分子量: 4530.276 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 245-284 / 変異: C14A, C36S chain A, C114A, C136S chain B / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ngfr, Tnfrsf16 / プラスミド: pGEMEX-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07174

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D 1H-15N NOESY
1613D 1H-13C NOESY
1712D 1H-13C HSQC aromatic
1813D HN(CO)CA

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試料調製

詳細内容: 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p75-TM-C257A, 30 mM [U-98% 2H] DPC, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMp75-TM-C257A-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
30 mMDPC-2[U-98% 2H]1
20 mMsodium phosphate-31
試料状態pH: 5.9 / 圧: ambient / 温度: 318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
TopSpinBruker Biospinデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TALOS-NYang Shen, and Ad Baxangles constrains prediction
CARAKeller, Rchemical shift assignment
CARAKeller, Rデータ解析
CARAKeller, Rpeak picking
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure visualization
qMDDMayzel M, Orekhov V.解析
CYANA精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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