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- PDB-2mjm: The solution NMR structure of the NLRC5 caspase recruitment domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mjm
タイトルThe solution NMR structure of the NLRC5 caspase recruitment domain (CARD)
要素Protein NLRC5
キーワードSIGNALING PROTEIN / PROTEIN BINDING / NLRC5 / CARD / RIG-I / DEATH FOLD / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / INFLAMMATION / INNATE IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of MHC class I biosynthetic process / Regulation of NF-kappa B signaling / positive regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / response to bacterium / defense response to virus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / innate immune response ...positive regulation of MHC class I biosynthetic process / Regulation of NF-kappa B signaling / positive regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / response to bacterium / defense response to virus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / innate immune response / centrosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Death Domain, Fas - #20 / NLRC5, atypical caspase recruitment domain / Atypical caspase recruitment domain / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. ...Death Domain, Fas - #20 / NLRC5, atypical caspase recruitment domain / Atypical caspase recruitment domain / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Death Domain, Fas / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Gutte, P.G.M. / Zerbe, O.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Unusual structural features revealed by the solution NMR structure of the NLRC5 caspase recruitment domain.
著者: Gutte, P.G. / Jurt, S. / Grutter, M.G. / Zerbe, O.
履歴
登録2014年1月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein NLRC5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6691
ポリマ－11,6691
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein NLRC5


分子量: 11669.408 Da / 分子数: 1
断片: NLRC5 caspase recruitment domain (UNP residues 1-96)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nlrc5 / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: C3VPR6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-13C NOESY aliphatic
1813D 1H-13C NOESY aromatic
1913D HNCO
1101HB(CBCGCD)HD

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試料調製

詳細内容: 600 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 50 mM potassium chloride, 2 mM TCEP, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
600 uMentity-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES-21
100 mMsodium chloride-31
50 mMpotassium chloride-41
2 mMTCEP-51
試料状態イオン強度: 0 / pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
CARA1.8.6Keller and Wuthrichデータ解析
UNIO'10Torsten Herrmannpeak picking
UNIO'10Torsten Herrmann構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CHARMMB. R. Brooks, C. L. Brooks III, D. M. York, and M. Karplus精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT
NMR constraintsNOE constraints total: 1278 / NOE intraresidue total count: 429 / NOE long range total count: 198 / NOE medium range total count: 304 / NOE sequential total count: 347
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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