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万見
- PDB-2mfq: NMR solution structures of FRS2a PTB domain with neurotrophin rec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mfq
タイトルNMR solution structures of FRS2a PTB domain with neurotrophin receptor TrkB
要素
  • BDNF/NT-3 growth factors receptor
  • Fibroblast growth factor receptor substrate 2
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


lens placode formation involved in camera-type eye formation / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / trans-synaptic signaling by neuropeptide, modulating synaptic transmission / BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / peripheral nervous system neuron development ...lens placode formation involved in camera-type eye formation / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / trans-synaptic signaling by neuropeptide, modulating synaptic transmission / BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / peripheral nervous system neuron development / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / brain-derived neurotrophic factor binding / negative regulation of cardiac muscle cell differentiation / lens fiber cell development / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / mechanoreceptor differentiation / anterior/posterior axis specification, embryo / neurotrophin binding / Activated NTRK2 signals through CDK5 / NTRK2 activates RAC1 / Activated NTRK2 signals through FYN / phosphatase activator activity / fibroblast growth factor receptor binding / NGF-independant TRKA activation / myelination in peripheral nervous system / organ induction / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / regulation of epithelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / glutamate secretion / gastrulation with mouth forming second / feeding behavior / neuronal action potential propagation / positive regulation of synapse assembly / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / ventricular septum development / positive regulation of axonogenesis / Signaling by ALK / Frs2-mediated activation / PI-3K cascade:FGFR3 / regulation of GTPase activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / central nervous system neuron development / PI-3K cascade:FGFR1 / oligodendrocyte differentiation / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of anoikis / RET signaling / Activated NTRK2 signals through RAS / PI3K Cascade / neuroblast proliferation / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / vasculogenesis / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / endomembrane system / Signaling by FGFR4 in disease / axon terminus / FRS-mediated FGFR3 signaling / forebrain development / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FGFR1 in disease / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / learning / long-term synaptic potentiation / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / adherens junction / Negative regulation of FGFR1 signaling / cellular response to amino acid stimulus / neuron migration / neuron differentiation / terminal bouton / receptor protein-tyrosine kinase / cerebral cortex development / positive regulation of neuron projection development / circadian rhythm / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell-cell junction / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / PIP3 activates AKT signaling / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / early endosome membrane / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / regulation of apoptotic process / protease binding / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade
類似検索 - 分子機能
FRS2, PTB domain / BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Phosphotyrosine-binding domain ...FRS2, PTB domain / BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Phosphotyrosine-binding domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Leucine rich repeat / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BDNF/NT-3 growth factors receptor / Fibroblast growth factor receptor substrate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Zeng, L. / Zhou, M.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: Structural insights into FRS2 alpha PTB domain recognition by neurotrophin receptor TrkB.
著者: Zeng, L. / Kuti, M. / Mujtaba, S. / Zhou, M.M.
履歴
登録2013年10月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor substrate 2
B: BDNF/NT-3 growth factors receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9952
ポリマ－15,9952
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2076.7 Å2
ΔGint-19.1 kcal/mol
Surface area7963.3 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor substrate 2 / FGFR substrate 2 / FGFR-signaling adaptor SNT / Suc1-associated neurotrophic factor target 1 / SNT-1


分子量: 13441.048 Da / 分子数: 1 / 断片: IRS-type PTB domain, residues 11-122 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FRS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WU20
#2: タンパク質・ペプチド BDNF/NT-3 growth factors receptor / GP145-TrkB / Trk-B / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 2 / TrkB tyrosine kinase / ...GP145-TrkB / Trk-B / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 2 / TrkB tyrosine kinase / Tropomyosin-related kinase B


分子量: 2553.882 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 497-519 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16620, receptor protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D HN(CA)CB
1223D HNz(CO)CACB
1323D 1H-15N NOESY
1423D 1H-15N TOCSY
1513D 1H-13C NOESY aliphatic
1613D 1H-13C NOESY aromatic
1713D 13C-edited 13C/15N-filtered NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1100 mM sodium phosphate, 5 mM [U-100% 2H] DTT, 0.5 mM [U-100% 2H] EDTA, 100% D2O100% D2O
2100 mM sodium phosphate, 5 mM [U-100% 2H] DTT, 0.5 mM [U-100% 2H] EDTA, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
100 mMsodium phosphate-11
5 mMDTT-2[U-100% 2H]1
0.5 mMEDTA-3[U-100% 2H]1
100 mMsodium phosphate-42
5 mMDTT-5[U-100% 2H]2
0.5 mMEDTA-6[U-100% 2H]2
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker AvanceBrukerAvance8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax構造決定
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2544 / NOE intraresidue total count: 1006 / NOE long range total count: 871 / NOE medium range total count: 283 / NOE sequential total count: 384 / Protein phi angle constraints total count: 93 / Protein psi angle constraints total count: 93
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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