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万見
- PDB-2mda: The Solution Structure of the Regulatory Domain of Tyrosine Hydro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mda
タイトルThe Solution Structure of the Regulatory Domain of Tyrosine Hydroxylase
要素Tyrosine 3-monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Tyrosine hydroxylase / regulation / ACT domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Catecholamine biosynthesis / tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / phytoalexin metabolic process / dopamine biosynthetic process from tyrosine / phthalate metabolic process / glycoside metabolic process / response to insecticide / isoquinoline alkaloid metabolic process / terpene metabolic process ...Catecholamine biosynthesis / tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / phytoalexin metabolic process / dopamine biosynthetic process from tyrosine / phthalate metabolic process / glycoside metabolic process / response to insecticide / isoquinoline alkaloid metabolic process / terpene metabolic process / norepinephrine biosynthetic process / embryonic camera-type eye morphogenesis / circadian sleep/wake cycle / epinephrine biosynthetic process / hyaloid vascular plexus regression / catecholamine biosynthetic process / response to pyrethroid / aminergic neurotransmitter loading into synaptic vesicle / dopamine binding / response to isolation stress / eye photoreceptor cell development / sphingolipid metabolic process / response to ether / melanosome membrane / response to growth factor / synaptic transmission, dopaminergic / tetrahydrobiopterin binding / response to metal ion / response to herbicide / mating behavior / response to steroid hormone / dopamine biosynthetic process / response to corticosterone / response to zinc ion / eating behavior / cellular response to alkaloid / amino acid binding / regulation of heart contraction / small molecule binding / social behavior / response to immobilization stress / response to light stimulus / cellular response to manganese ion / smooth endoplasmic reticulum / response to electrical stimulus / response to salt stress / visual perception / response to amphetamine / cytoplasmic vesicle membrane / ferric iron binding / learning / animal organ morphogenesis / response to activity / fatty acid metabolic process / locomotory behavior / response to nicotine / monooxygenase activity / response to nutrient levels / cellular response to glucose stimulus / ferrous iron binding / terminal bouton / : / cellular response to growth factor stimulus / cerebral cortex development / oxygen binding / memory / response to peptide hormone / cellular response to nicotine / cytoplasmic side of plasma membrane / cognition / synaptic vesicle / cellular response to xenobiotic stimulus / response to estradiol / heart development / cytoplasmic vesicle / perikaryon / response to lipopolysaccharide / response to ethanol / response to hypoxia / neuron projection / protein domain specific binding / response to xenobiotic stimulus / axon / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase ...Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / ACT domain / ACT-like domain / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine 3-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhang, S. / Huang, T. / Hinck, A. / Fitzpatrick, P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: The solution structure of the regulatory domain of tyrosine hydroxylase.
著者: Zhang, S. / Huang, T. / Ilangovan, U. / Hinck, A.P. / Fitzpatrick, P.F.
履歴
登録2013年9月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月15日Group: Database references
改定 1.22014年3月26日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine 3-monooxygenase
B: Tyrosine 3-monooxygenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9722
ポリマ－20,9722
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine 3-hydroxylase / TH


分子量: 10485.864 Da / 分子数: 2 / 断片: Regulatory Domain (UNP residues 65-159) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Th / プラスミド: pETNTERM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04177

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1322D 1H-13C HSQC
1423D CBCA(CO)NH
1523D C(CO)NH
1623D HNCO
1723D HNCA
1823D HN(CA)CB
1923D HBHA(CO)NH
11023D HN(CO)CA
11123D H(CCO)NH
11223D (H)CCH-TOCSY
11323D HNHA
11413D 1H-15N NOESY
11533D 1H-15N NOESY
11623D 1H-13C NOESY
11742D IPAP-HSQC
1181T1
1191T2
1201Relax NOE

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-95% 15N] RDTyrH65, 50 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.0-1.2 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] RDTyrH65, 50 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.9 mM RDTyrH65, 0.9 mM [U-2H;U-15N] RDTyrH65, 50 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
40.8 mM [U-95% 15N] RDTyrH65, 50 mM sodium phosphate, 8 mg/mL Pf1 phage, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
0.8 mMRDTyrH65-159-1[U-95% 15N]1
50 mMsodium phosphate-21
mMRDTyrH65-159-3[U-95% 13C; U-95% 15N]1.0-1.22
50 mMsodium phosphate-42
0.9 mMRDTyrH65-159-53
0.9 mMRDTyrH65-159-6[U-2H;U-15N]3
50 mMsodium phosphate-73
0.8 mMRDTyrH65-159-8[U-95% 15N]4
50 mMsodium phosphate-94
8 mg/mLPf1 phage-104
試料状態イオン強度: 0.11 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE5003

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ModelFreePalmerデータ解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
PECANEghbalnia, Wang, Bahrami, Assadi, and Markleychemical shift calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 3070 / NOE intraresidue total count: 1154 / NOE long range total count: 644 / NOE medium range total count: 414 / NOE sequential total count: 830
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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