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万見
- PDB-2mc0: Structural Basis of a Thiopeptide Antibiotic Multidrug Resistance... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mc0
タイトルStructural Basis of a Thiopeptide Antibiotic Multidrug Resistance System from Streptomyces lividans:Nosiheptide in Complex with TipAS
要素
  • HTH-type transcriptional activator TipA
  • nosiheptide
キーワードTRANSCRIPTION ACTIVATOR/ANTIBIOTIC / bacterial protein / Streptomyces lividans / transcriptional activation / TipAS-nosiheptide complex / transcriptional activator-antibiotic complex / protein/thiopeptide / multidrug recognition / TRANSCRIPTION ACTIVATOR-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-binding transcription factor activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
TipA-like multidrug resistance regulator, antibiotic-recognition domain / TipAS antibiotic-recognition domain / TipAS antibiotic-recognition domain / MerR-type HTH domain signature. / : / MerR HTH family regulatory protein / MerR-type HTH domain profile. / helix_turn_helix, mercury resistance / MerR-type HTH domain / Putative DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
nosiheptide bound form / Chem-NO1 / HTH-type transcriptional activator TipA
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces lividans (バクテリア)
Streptomyces actuosus (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Habazettl, J. / Allan, M.G. / Jensen, P. / Sass, H. / Grzesiek, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural basis and dynamics of multidrug recognition in a minimal bacterial multidrug resistance system
著者: Habazettl, J. / Allan, M. / Jensen, P.R. / Sass, H.J. / Thompson, C.J. / Grzesiek, S.
履歴
登録2013年8月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 2.02023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence
カテゴリ: database_2 / entity_poly ...database_2 / entity_poly / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HTH-type transcriptional activator TipA
B: nosiheptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9873
ポリマ－17,7812
非ポリマー2051
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 HTH-type transcriptional activator TipA


分子量: 16584.104 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 110-253 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces lividans (バクテリア)
遺伝子: tipA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-Blue / 参照: UniProt: P0A4T9
#2: タンパク質・ペプチド nosiheptide


タイプ: Thiopeptide / クラス: 抗生剤 / 分子量: 1197.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Streptomyces actuosus (バクテリア) / 参照: nosiheptide bound form
#3: 化合物 ChemComp-NO1 / 4-(hydroxymethyl)-3-methyl-1H-indole-2-carboxylic acid / 4-(ヒドロキシメチル)-3-メチル-1H-インド-ル-2-カルボン酸


タイプ: Thiopeptide / クラス: 抗生剤 / 分子量: 205.210 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H11NO3 / 参照: nosiheptide bound form

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
3232D 1H-13C HSQC aliphatic
2323D HNCO
2423D CBCA(CO)NH
2523D C(CO)NH
2623D HBHA(CO)NH
2723D HC(CO)NH TOCSY
3833D (H)CCH-TOCSY
1913D HNHA
11013D 1H-15N NOESY
31133D 1H-13C NOESY aliphatic
31233D 1H-13C NOESY aromatic
31332D 1H-1H NOESY/filter against 13C-15N
21422D 1H-1H NOESY/filter against 13C-15N
31532D 1H-1H TOCSY/filter against 13C-15N
2162Doublet-separated 2D 1H-15N HSQC
4174Doublet-separated 2D 1H-15N HSQC
2182J-resolved ct 13C-HSQC
4194J-resolved ct 13C-HSQC
22023D CBCANH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-98% 15N] TipAS-1, 2 mM nosiheptide-2, 50 mM potassium phosphate-3, 0.02 w/v sodium azide-4, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] TipAS-5, 2 mM nosiheptide-6, 50 mM potassium phosphate-7, 0.02 w/v sodium azide-8, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
31 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] TipAS-9, 2 mM nosiheptide-10, 50 mM potassium phosphate-11, 0.02 w/v sodium azide-12, 100% D2O100% D2O
40.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] TipAS-13, 1.6 mM nosiheptide-14, 10 mM potassium phosphate-15, 10 mg/mL Pf1 phage-16, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMTipAS-1[U-98% 15N]1
2 mMnosiheptide-21
50 mMpotassium phosphate-31
0.02 w/vsodium azide-41
1 mMTipAS-5[U-99% 13C; U-99% 15N]2
2 mMnosiheptide-62
50 mMpotassium phosphate-72
0.02 w/vsodium azide-82
1 mMTipAS-9[U-99% 13C; U-99% 15N]3
2 mMnosiheptide-103
50 mMpotassium phosphate-113
0.02 w/vsodium azide-123
0.8 mMTipAS-13[U-99% 13C; U-99% 15N]4
1.6 mMnosiheptide-144
10 mMpotassium phosphate-154
10 mg/mLPf1 phage-164
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.0555.9ambient 298 K
20.0555.9ambient 298 K
30.055ambient 298 K
40.0115.9ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Xplor-NIH2.3Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
Xplor-NIH2.3Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NMRPipe2012Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.115Goddardchemical shift assignment
Sparky3.115Goddardpeak picking
TopSpinBruker Biospinexperiment/data collection
PIPPGarrettpeak picking
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle prediction
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure analysis
XwinNMRBruker Biospinexperiment/data collection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: 1st. simulated annealing step: ligand is covalently attached, but only restraints of the folded part of the protein in apo form are used 2nd. simulated annealing step: all restraints are used
NMR constraintsNOE constraints total: 2265 / NOE intraresidue total count: 253 / NOE long range total count: 599 / NOE medium range total count: 771 / NOE sequential total count: 648 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 130 / Protein psi angle constraints total count: 130
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.038 Å / Distance rms dev error: 0.002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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