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万見
- PDB-2mby: NMR Structure of Rrp7 C-terminal Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mby
タイトルNMR Structure of Rrp7 C-terminal Domain
要素Ribosomal RNA-processing protein 7
キーワードRNA BINDING PROTEIN / 90s preribosome / nucleolus
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / CURI complex / UTP-C complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / rRNA processing / ribosomal small subunit assembly / rRNA binding ...regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / CURI complex / UTP-C complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / rRNA processing / ribosomal small subunit assembly / rRNA binding / nucleolus / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1770 / Ribosomal RNA-processing protein 7, C-terminal domain / Ribosomal RNA-processing protein 7 / Rrp7, RRM-like N-terminal domain / Ribosomal RNA-processing protein 7 (RRP7) C-terminal domain / Rrp7 RRM-like N-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal RNA-processing protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Lin, J. / Feng, Y. / Ye, K.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2013
タイトル: An RNA-Binding Complex Involved in Ribosome Biogenesis Contains a Protein with Homology to tRNA CCA-Adding Enzyme.
著者: Lin, J. / Lu, J. / Feng, Y. / Sun, M. / Ye, K.
履歴
登録2013年8月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal RNA-processing protein 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7331
ポリマ－5,7331
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Ribosomal RNA-processing protein 7


分子量: 5732.637 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 256-297 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RRP7, YCL031C, YCL184, YCL31C / プラスミド: PETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25368

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N TOCSY
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D HN(CO)CA
1713D HBHA(CO)NH
1813D HN(CA)CB
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 50 mM potassium phosphate, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMentity-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
50 mMpotassium phosphate-21
0.05 %sodium azide-31
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
FelixAccelrys Software Inc.解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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