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- PDB-2mbv: LMO4-LIM2 in complex with DEAF1 (404-418) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mbv
タイトルLMO4-LIM2 in complex with DEAF1 (404-418)
要素Fusion protein of LIM domain transcription factor LMO4 (77-147) and DEAF1 (404-418)
キーワードTRANSCRIPTION / LMO4 / DEAF1 / embryonic development / cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell activation / ventral spinal cord interneuron differentiation / spinal cord motor neuron cell fate specification / spinal cord association neuron differentiation / regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / spinal cord motor neuron differentiation / embryonic skeletal system development / regulation of cell fate specification / positive regulation of kinase activity / motor neuron axon guidance ...regulation of cell activation / ventral spinal cord interneuron differentiation / spinal cord motor neuron cell fate specification / spinal cord association neuron differentiation / regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / spinal cord motor neuron differentiation / embryonic skeletal system development / regulation of cell fate specification / positive regulation of kinase activity / motor neuron axon guidance / ventricular septum development / cell leading edge / behavioral fear response / negative regulation of protein-containing complex assembly / regulation of cell migration / thymus development / neural tube closure / visual learning / RNA polymerase II transcription regulator complex / transcription corepressor activity / DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / MYND finger / Zinc finger, MYND-type ...: / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LIM domain transcription factor LMO4 / Deformed epidermal autoregulatory factor 1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics, matrix relaxation, torsion angle dynamics, distance geometry
データ登録者Joseph, S. / Matthews, J.M. / Kwan, A.H.-Y. / Mackay, J.P. / Cubeddu, L. / Foo, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural characterisation of LIM-only protein 4 (LMO4) in complex with Deformed Epidermal Autoregulatory Factor-1 (DEAF1)
著者: Joseph, S. / Kwan, A.H. / Foo, P. / Cubeddu, L. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
履歴
登録2013年8月6日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion protein of LIM domain transcription factor LMO4 (77-147) and DEAF1 (404-418)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2733
ポリマ－10,1421
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Fusion protein of LIM domain transcription factor LMO4 (77-147) and DEAF1 (404-418)


分子量: 10142.460 Da / 分子数: 1
断片: LMO4 (UNP residues 77-147), DEAF1 (UNP residues 404-418)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lmo4 / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61969, UniProt: Q9Z1T5
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1312D DQF-COSY
1412D 1H-1H TOCSY
1512D 1H-1H NOESY
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D H(CCO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D HNCO
11113D HN(CA)CO
11213D 1H-15N NOESY
11313D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細内容: 0.3-0.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] DIC4, 20 mM acetic acid, 35 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 0.067 mM DSS, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMDIC4-1[U-99% 13C; U-99% 15N]0.3-0.71
20 mMacetic acid-21
35 mMsodium chloride-31
1 mMDTT-41
0.067 mMDSS-51
試料状態イオン強度: 0.13 / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA0.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics, matrix relaxation, torsion angle dynamics, distance geometry
ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 894 / NOE intraresidue total count: 450 / NOE long range total count: 227 / NOE medium range total count: 45 / NOE sequential total count: 172 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 43 / Protein psi angle constraints total count: 43
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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