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万見
- PDB-2mbc: Solution Structure of human holo-PRL-3 in complex with vanadate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mbc
タイトルSolution Structure of human holo-PRL-3 in complex with vanadate
要素Protein tyrosine phosphatase type IVA 3
キーワードHYDROLASE / holo-PRL-3 / vanadate
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / : / positive regulation of establishment of protein localization / positive regulation of vascular permeability / endothelial cell migration / Notch signaling pathway / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction ...regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / : / positive regulation of establishment of protein localization / positive regulation of vascular permeability / endothelial cell migration / Notch signaling pathway / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / regulation of DNA-templated transcription / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain ...: / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein tyrosine phosphatase type IVA 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model1
データ登録者Jeong, K. / Kang, D. / Kim, J. / Shin, S. / Jin, B. / Lee, C. / Kim, E. / Jeon, Y.H. / Kim, Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structure and backbone dynamics of vanadate-bound PRL-3: comparison of 15N nuclear magnetic resonance relaxation profiles of free and vanadate-bound PRL-3.
著者: Jeong, K.W. / Kang, D.I. / Lee, E. / Shin, A. / Jin, B. / Park, Y.G. / Lee, C.K. / Kim, E.H. / Jeon, Y.H. / Kim, E.E. / Kim, Y.
履歴
登録2013年7月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein tyrosine phosphatase type IVA 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2681
ポリマ－18,2681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Protein tyrosine phosphatase type IVA 3 / PRL-R / Protein-tyrosine phosphatase 4a3 / Protein-tyrosine phosphatase of regenerating liver 3 / PRL-3


分子量: 18268.291 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-162 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTP4A3, PRL3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75365, protein-tyrosine-phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HN(CA)CB
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCA
1413D HN(CO)CA
1513D HNHA
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D C(CO)NH
1813D H(CCO)NH
1913D 1H-15N NOESY
11013D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 50mM HEPES-1, 100mM NaCl-2, 10mM DTT-3, 3mM sodium orthovanadate-4, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
50 mMHEPES-11
100 mMNaCl-21
10 mMDTT-31
3 mMsodium orthovanadate-41
試料状態pH: 7.3 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANADelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANASchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CYANASchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorechemical shift assignment
CYANAGoddard構造決定
XPLOR_NIH精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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