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万見
- PDB-2maz: Backbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for Bovine A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2maz
タイトルBackbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for Bovine Apo Calbindin
要素Protein S100-G
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Bovine Apo Calbindin
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin D binding / calcium-dependent protein binding / basolateral plasma membrane / apical plasma membrane / calcium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site ...S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Raikwal, N. / Kumar, D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Prot3DNMR: A Simple and Swift NMR Strategy for Three-Dimensional Structure Determination of Proteins
著者: Raikwal, N. / Kumar, D.
履歴
登録2013年7月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5451
ポリマ－8,5451
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-G / Calbindin-D9k / S100 calcium-binding protein G / Vitamin D-dependent calcium-binding protein / ...Calbindin-D9k / S100 calcium-binding protein G / Vitamin D-dependent calcium-binding protein / intestinal / CABP


分子量: 8544.637 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 5-79 / 変異: P43M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: S100G, CALB3, S100D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 / Variant (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02633

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Prot3DNMR (An Efficient High-throughput NMR Method for Protein Fold Determination)
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCO
1413D HNCA
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using backbone amide NOEs and a few side chain NOEs obtained from 3D 13C HSQC-NOESY-15N-HSQC spectrum in combination with 3D-hCCcoNH spectrum.

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試料調製

詳細内容: 1mM [U-100% 13C; U-100% 15N] D2O-1, 90% H2O/10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: D2O-1 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 0.02 / pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 491 / NOE long range total count: 38 / NOE medium range total count: 374
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0 Å / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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