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万見
- PDB-2m9w: Solution NMR Structure of Transcription Factor GATA-4 from Homo s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m9w
タイトルSolution NMR Structure of Transcription Factor GATA-4 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR4783B
要素Transcription factor GATA-4
キーワードTRANSCRIPTION / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / PSI-Biology / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum secundum morphogenesis / transdifferentiation / atrioventricular valve formation / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / Formation of lateral plate mesoderm / cardiac right ventricle morphogenesis / intestinal epithelial cell differentiation / atrioventricular node development / cell growth involved in cardiac muscle cell development / co-SMAD binding ...atrial septum secundum morphogenesis / transdifferentiation / atrioventricular valve formation / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / Formation of lateral plate mesoderm / cardiac right ventricle morphogenesis / intestinal epithelial cell differentiation / atrioventricular node development / cell growth involved in cardiac muscle cell development / co-SMAD binding / atrial septum morphogenesis / endocardial cushion development / cardiac muscle tissue regeneration / cardiac ventricle morphogenesis / Transcriptional regulation of testis differentiation / Physiological factors / atrial septum primum morphogenesis / atrioventricular canal development / embryonic foregut morphogenesis / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / Formation of definitive endoderm / endoderm development / positive regulation of BMP signaling pathway / regulation of cardiac muscle cell contraction / aortic valve morphogenesis / response to vitamin A / Cardiogenesis / ventricular septum development / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / DNA-binding transcription activator activity / NFAT protein binding / heart looping / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cell fate commitment / response to mechanical stimulus / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of autophagy / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / wound healing / cellular response to glucose stimulus / RNA polymerase II transcription regulator complex / male gonad development / positive regulation of angiogenesis / sequence-specific double-stranded DNA binding / cell-cell signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear body / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
GATA-type transcription activator, N-terminal / Transcription factor GATA-4/5/6 / GATA-type transcription activator, N-terminal / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A ...GATA-type transcription activator, N-terminal / Transcription factor GATA-4/5/6 / GATA-type transcription activator, N-terminal / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor GATA-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Xu, X. / Eletsky, A. / Lee, D. / Kohn, E. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure of a Transcription Factor GATA-4 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR4783B
著者: Xu, X. / Eletsky, A. / Lee, D. / Kohn, E. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Szyperski, T.
履歴
登録2013年6月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor GATA-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1392
ポリマ－7,0731
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Transcription factor GATA-4 / GATA-binding factor 4


分子量: 7073.291 Da / 分子数: 1 / 断片: GATA-type 2 zinc finger residues 262-321 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GATA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK / 参照: UniProt: P43694
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D CT 1H-13C HSQC ali
1313D HNCO
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1612D CT 1H-13C HSQC aro
1713D simutaneous 13C-aromatic,13C-aliphatic,15N edited 1H-1H NOESY
1813D CCH-TOCSY
1913D HBHA(CO)NH
11012D 1H-15N HSQC His
11112D 1H-15N HSQC wide
11213D (H)CCH-COSY ali
11322D 1H-13C HSQC methyl

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.378 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR4783B.009, 100 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 10 mM Tris-HCl, 50 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 50 uM ZINC ION, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.156 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] HR4783B.009, 100 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 10 mM Tris-HCl, 50 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 50 uM ZINC ION, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.378 mMHR4783B.009-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
100 mMsodium chloride-21
5 mMDTT-31
10 mMTris-HCl-41
50 uMDSS-51
0.02 %sodium azide-61
50 uMZINC ION-71
0.156 mMHR4783B.009-8[U-5% 13C; U-100% 15N]2
100 mMsodium chloride-92
5 mMDTT-102
10 mMTris-HCl-112
50 uMDSS-122
0.02 %sodium azide-132
50 uMZINC ION-142
試料状態pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione精密化
AutoAssign2.3.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelioneデータ解析
AutoAssign2.3.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
XEASYBartels et al.データ解析
XEASYBartels et al.peak picking
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
VnmrJ2.3.1Variancollection
TALOS+Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
PSVS1.4Bhattacharya, Montelionestructure validation
PROSAGuntertデータ解析
CSIWishart and Sykesデータ解析
CARA1.8.4Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8.4Keller and Wuthrichpeak picking
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structure determination was performed by runnning CYANA and ASDP in parallel using NOE-based constraints and phi and psi dihedral angle constraints from Talos+. Consensus peak assignments ...詳細: Structure determination was performed by runnning CYANA and ASDP in parallel using NOE-based constraints and phi and psi dihedral angle constraints from Talos+. Consensus peak assignments were selected and used in iterative refinement with CYANA. The 20 conformers out of 100 with the lowest target function were further refined by simulated annealing in explicit water bath using the program CNS with PARAM19 force field.
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 10 / Protein psi angle constraints total count: 10
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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