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万見
- PDB-2m9k: RBPMS2-Nter -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m9k
タイトルRBPMS2-Nter
要素RNA-binding protein with multiple splicing 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RBPMS2
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of smooth muscle cell differentiation / embryonic digestive tract morphogenesis / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cytoplasmic stress granule / mRNA binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus ...negative regulation of smooth muscle cell differentiation / embryonic digestive tract morphogenesis / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cytoplasmic stress granule / mRNA binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RBPMS2, RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein with multiple splicing 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Yang, Y.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Homodimerization of RBPMS2 through a new RRM-interaction motif is necessary to control smooth muscle plasticity.
著者: Sagnol, S. / Yang, Y. / Bessin, Y. / Allemand, F. / Hapkova, I. / Notarnicola, C. / Guichou, J.F. / Faure, S. / Labesse, G. / de Santa Barbara, P.
履歴
登録2013年6月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein with multiple splicing 2
B: RNA-binding protein with multiple splicing 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0022
ポリマ－21,0022
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1472.6 Å2
ΔGint-7.8 kcal/mol
Surface area11384.8 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein with multiple splicing 2


分子量: 10501.166 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 27-117) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBPMS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ZRY4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-1H NOESY
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D CBCA(CO)NH
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 0.4-0.8 mM [U-100% 15N] H2O, 0.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] D2O, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMH2O-1[U-100% 15N]0.4-0.81
0.7 mMD2O-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 305 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
RECOORDscripts精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2380 / NOE intraresidue total count: 486 / NOE long range total count: 772 / NOE medium range total count: 416 / NOE sequential total count: 706
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15 / Maximum lower distance constraint violation: 0.2 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.3 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0214 Å / Distance rms dev error: 0.0007 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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