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万見
- PDB-2m9i: NMR solution structure of Pin1 WW domain variant 6-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m9i
タイトルNMR solution structure of Pin1 WW domain variant 6-1
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードISOMERASE / N-glycosylation / Enhanced Aromatic Sequon / WW domain / CH-pi interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / postsynaptic cytosol / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / negative regulation of protein binding / positive regulation of GTPase activity / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / regulation of cytokinesis / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / phosphoprotein binding / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / synapse organization / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / regulation of protein stability / negative regulation of protein catabolic process / beta-catenin binding / tau protein binding / ISG15 antiviral mechanism / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / regulation of gene expression / midbody / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Enck, S. / Chen, W. / Price, J.L. / Powers, E.T. / Wong, C. / Dyson, H.J. / Kelly, J.W.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: Structural and energetic basis of carbohydrate-aromatic packing interactions in proteins.
著者: Chen, W. / Enck, S. / Price, J.L. / Powers, D.L. / Powers, E.T. / Wong, C.H. / Dyson, H.J. / Kelly, J.W.
履歴
登録2013年6月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22013年7月17日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,0231
ポリマ－4,0231
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 4022.507 Da / 分子数: 1 / 断片: MODIFIED WW DOMAIN (UNP RESIDUES 6-39) / 変異: S11F, S14N, R16T, W29F / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13526
配列の詳細THIS IS A PIN1 WW DOMAIN VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H TOCSY
1212D 1H-1H COSY
1312D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細内容: 500 uM Pin WW Domain Peptide, 50 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
500 uMPin WW Domain Peptide-11
50 mMsodium phosphate-21
試料状態イオン強度: 0.08 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 285 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX7502

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解析

NMR software
名称開発者分類
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman構造決定
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 289 / NOE intraresidue total count: 50 / NOE long range total count: 121 / NOE medium range total count: 46 / NOE sequential total count: 72
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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