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万見
- PDB-2m8r: Pre-Fusion Solution NMR Structure of Neuronal SNARE Syntaxin 1A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m8r
タイトルPre-Fusion Solution NMR Structure of Neuronal SNARE Syntaxin 1A
要素Syntaxin-1A
キーワードMEMBRANE PROTEIN / syntaxin / SNARE / Prefusion
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of norepinephrine secretion / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle ...myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of norepinephrine secretion / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of catecholamine secretion / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / regulation of synaptic vesicle priming / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulated exocytosis / synaptic vesicle docking / response to gravity / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / chloride channel inhibitor activity / secretion by cell / SNARE complex / SNAP receptor activity / regulation of exocytosis / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / calcium-ion regulated exocytosis / actomyosin / ATP-dependent protein binding / protein localization to membrane / neurotransmitter transport / insulin secretion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / myosin binding / exocytosis / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / endomembrane system / calcium channel inhibitor activity / presynaptic active zone membrane / acrosomal vesicle / SNARE binding / secretory granule / intracellular protein transport / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / presynapse / presynaptic membrane / protein-macromolecule adaptor activity / nuclear membrane / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / neuron projection / axon / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / Syntaxin / SNARE domain / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / Syntaxin / SNARE domain / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
Model detailslowest energy, model20
データ登録者Liang, B. / Kiessling, V. / Tamm, L.K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Prefusion structure of syntaxin-1A suggests pathway for folding into neuronal trans-SNARE complex fusion intermediate.
著者: Liang, B. / Kiessling, V. / Tamm, L.K.
履歴
登録2013年5月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月27日Group: Database references
改定 1.22013年12月11日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syntaxin-1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3341
ポリマ－12,3341
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #20lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Syntaxin-1A / Neuron-specific antigen HPC-1 / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A


分子量: 12334.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a, Sap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32851

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CA)CB
1613D HN(CO)CA
1723D HNHA
1823D (H)CCH-TOCSY
1923D (H)CCH-COSY
11023D H(CCO)NH
11123D C(CO)NH
11222D 1H-13C HSQC aromatic
11322D 1H-13C HSQC aliphatic
11423D 1H-15N NOESY
11523D 1H-13C NOESY
11613D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-13C; U-15N; U-2H] syntaxin, 100 mM DPC, 10 mM HEPES, 10 mM MES, 10 mM sodium acetate, 150 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 1 mM EDTA, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] syntaxin, 100 mM [U-99% 2H] DPC, 150 mM sodium chloride, 0.02 % sodium azide, 10 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMentity-1[U-13C; U-15N; U-2H]1
100 mMDPC-21
10 mMHEPES-31
10 mMMES-41
10 mMsodium acetate-51
150 mMsodium chloride-61
5 mMDTT-71
1 mMEDTA-81
1 mMentity-9[U-100% 13C; U-100% 15N]2
100 mMDPC-10[U-99% 2H]2
150 mMsodium chloride-112
0.02 %sodium azide-122
10 mMsodium phosphate-132
試料状態pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Varian INOVAVarianINOVA6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.32Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
SparkyGoddardchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
X-PLOR NIH2.32Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1085 / NOE intraresidue total count: 512 / NOE long range total count: 6 / NOE medium range total count: 218 / NOE sequential total count: 349 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 34 / Protein phi angle constraints total count: 91 / Protein psi angle constraints total count: 91
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.033 Å / Distance rms dev error: 0.002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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