[日本語] English
万見
- PDB-2m74: 1H, 13C and 15N assignments of the four N-terminal domains of hum... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m74
タイトル1H, 13C and 15N assignments of the four N-terminal domains of human fibrillin-1
要素Fibrillin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic eye morphogenesis / extracellular matrix constituent conferring elasticity / sequestering of BMP in extracellular matrix / sequestering of TGFbeta in extracellular matrix / microfibril / embryonic eye morphogenesis / negative regulation of osteoclast development / metanephros development / camera-type eye development / Elastic fibre formation ...post-embryonic eye morphogenesis / extracellular matrix constituent conferring elasticity / sequestering of BMP in extracellular matrix / sequestering of TGFbeta in extracellular matrix / microfibril / embryonic eye morphogenesis / negative regulation of osteoclast development / metanephros development / camera-type eye development / Elastic fibre formation / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / cell adhesion mediated by integrin / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / lung alveolus development / negative regulation of osteoclast differentiation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / basement membrane / anatomical structure morphogenesis / Integrin cell surface interactions / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix / skeletal system development / Post-translational protein phosphorylation / hormone activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / integrin binding / heparin binding / heart development / : / gene expression / endoplasmic reticulum lumen / calcium ion binding / protein-containing complex binding / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibrillin 1, unique N-terminal domain / : / : / Fibrillin 1 unique N-terminal domain / Fibrillin, first EGF domain / TB domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / EGF domain ...Fibrillin 1, unique N-terminal domain / : / : / Fibrillin 1 unique N-terminal domain / Fibrillin, first EGF domain / TB domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / EGF domain / EGF domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / : / Calcium-binding EGF domain / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Yadin, D.A. / Robertson, I.B. / Jensen, S.A. / Handford, P.A. / Redfield, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structure of the Fibrillin-1 N-Terminal Domains Suggests that Heparan Sulfate Regulates the Early Stages of Microfibril Assembly.
著者: Yadin, D.A. / Robertson, I.B. / McNaught-Davis, J. / Evans, P. / Stoddart, D. / Handford, P.A. / Jensen, S.A. / Redfield, C.
履歴
登録2013年4月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月20日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fibrillin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1201
ポリマ－14,1201
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Fibrillin-1


分子量: 14120.085 Da / 分子数: 1 / 断片: FUN-EGF3 region of fibrillin-1, UNP residues 45-178 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: Cells were also transformed with the pREP4 plasmid, enabling inducible expression
遺伝子: FBN, FBN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P35555
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Chemical shift assignments for the FUN-EGF3 recombinant fragment of human fibrillin-1
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1313D 1H-15N TOCSY
1422D 1H-1H TOCSY
1522D DQF-COSY
1622D 1H-1H NOESY
1733D HNCA
1833D (H)CC(CO)NH
1933D HNCO
11033D HN(CA)CO
11142D 1H-13C HSQC aliphatic
11243D (H)CCH-TOCSY
11343D 1H-13C NOESY aliphatic
11442D 1H-13C HSQC aromatic
11513D 1H-15N HSQC-NOESY-HSQC
11612D 1H-15N HMQC-J
21752D 1H-15N IPAP-HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM [U-99% 15N] FUN-EGF3, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.5 mM [U-99% 15N] FUN-EGF3, 100% D2O100% D2O
31.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] FUN-EGF3, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
41.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] FUN-EGF3, 100% D2O100% D2O
50.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] FUN-EGF3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMFUN-EGF3-1[U-99% 15N]1
0.5 mMFUN-EGF3-2[U-99% 15N]2
1.5 mMFUN-EGF3-3[U-99% 13C; U-99% 15N]3
1.5 mMFUN-EGF3-4[U-99% 13C; U-99% 15N]4
0.5 mMFUN-EGF3-5[U-99% 13C; U-99% 15N]5
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
105.41 atm298 K
205.41 atm308 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
home built home built using GE Omega softwareHome-builthome built using GE Omega software7501
home built home built using GE Omega softwareHome-builthome built using GE Omega software6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE5003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeJune 2006 Sun SolarisDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpN_Analysis2.1.5CCPNpeak picking
CcpN_Analysis2.1.5CCPNchemical shift assignment
X-PLOR3.8Brunger構造決定
X-PLOR NIH2.29Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.29Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
TALOS+3.3Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
Felix2.3Accelrys Software Inc.データ解析
X-PLOR精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: An ensemble of 100 structures was generated. Floating chirality of prochiral groups was used for stereospecific assignment., An initial ensemble of 200 structures was using simulated ...詳細: An ensemble of 100 structures was generated. Floating chirality of prochiral groups was used for stereospecific assignment., An initial ensemble of 200 structures was using simulated annealing from an extended template using NOE-derived distance restraints with stereospecific assignments. Coordinates of the 10 lowest-energy structures were then used as templates for refinement calculations, including the 'Rama' and 'HBDB' database potentials. The resulting 10 lowest-energy structures were then refined further using RDCs. Separate alignment tensors were used for the two halves of the molecule ('ne1' and 'e2e3'). Alignment tensor parameters were estimated using partially refined structures. The 20 lowest-structures from the final ensemble of 200 structures were selected as the representative structure ensemble.
NMR constraintsNOE constraints total: 2599 / NOE intraresidue total count: 890 / NOE long range total count: 632 / NOE medium range total count: 231 / NOE sequential total count: 571 / Hydrogen bond constraints total count: 30 / Protein chi angle constraints total count: 10 / Protein other angle constraints total count: 2 / Protein phi angle constraints total count: 73 / Protein psi angle constraints total count: 64
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.06 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 4.785 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.44 Å
Torsion angle constraint violation method: Xplor-NIH simulation tools
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.024 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る