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- PDB-2m51: NMR structure of the SH3 domain of human RAS p21 protein activato... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m51
タイトルNMR structure of the SH3 domain of human RAS p21 protein activator (GTPase activating protein) 1
要素Ras GTPase-activating protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / SH3 domain of RAS GAP1 / Structural Genomics / PSI-Biology / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / blood vessel morphogenesis / negative regulation of cell-matrix adhesion / mitotic cytokinesis / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases ...regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / blood vessel morphogenesis / negative regulation of cell-matrix adhesion / mitotic cytokinesis / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / phosphotyrosine residue binding / Downstream signal transduction / GTPase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / Regulation of RAS by GAPs / GTPase binding / regulation of cell shape / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / GTPase activity / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain ...Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Rho GTPase activation protein / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / SH3 Domains / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model1
データ登録者Dutta, S.K. / Serrano, P. / Geralt, M. / Wuthrich, K. / Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR structure of the SH3 domain of human RAS p21 protein activator (GTPase activating protein) 1
著者: Dutta, S.K. / Serrano, P. / Geralt, M. / Wuthrich, K.
履歴
登録2013年2月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,2681
ポリマ－7,2681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Ras GTPase-activating protein 1 / GAP / GTPase-activating protein / RasGAP / Ras p21 protein activator / p120GAP


分子量: 7268.227 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 281-341 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RASA1, RASA / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P20936

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1214D-HACANH-APSY
1315D-CBCA(CO)NH-APSY
1415D-(HA)CA(CO)NH-APSY
1513D 1H-13C NOESY aliphatic
1613D 1H-13C NOESY aliphatic
1713D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 1.2 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 5 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMentity-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
5 mMsodium azide-41
試料状態イオン強度: 0.798 / pH: 6.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3G ntert P.構造決定
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
j-UNIOHerrmann, Guntert and Wuthrichchemical shift assignment
j-UNIOHerrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
j-UNIOHerrmann, Guntert and Wuthrich構造決定
OPALLuginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1282 / NOE intraresidue total count: 300 / NOE long range total count: 458 / NOE medium range total count: 117 / NOE sequential total count: 358
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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