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- PDB-2m3m: Solution structure of a complex consisting of hDlg/SAP-97 residue... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m3m
タイトルSolution structure of a complex consisting of hDlg/SAP-97 residues 318-406 and HPV51 oncoprotein E6 residues 141-151
要素
  • Disks large homolog 1
  • Protein E6
キーワードONCOPROTEIN/CELL ADHESION / Papillomavirus E6 Proteins / HPV / Oncoprotein E6 / E6 / Viral / Oncogene Proteins / PDZ Domain / hDlgPDZ2 / hDlg / hDlg1 / SAP-97 / Dlg / ONCOPROTEIN - CELL ADHESION protein complex / ONCOPROTEIN-CELL ADHESION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / membrane raft organization / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / GMP kinase activity / establishment of centrosome localization / myelin sheath abaxonal region ...L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / membrane raft organization / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / GMP kinase activity / establishment of centrosome localization / myelin sheath abaxonal region / structural constituent of postsynaptic density / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / NrCAM interactions / astral microtubule organization / embryonic skeletal system morphogenesis / negative regulation of p38MAPK cascade / reproductive structure development / immunological synapse formation / peristalsis / lateral loop / receptor localization to synapse / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / cell projection membrane / cortical microtubule organization / regulation of sodium ion transmembrane transport / Synaptic adhesion-like molecules / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of potassium ion transport / Trafficking of AMPA receptors / hard palate development / protein-containing complex localization / node of Ranvier / amyloid precursor protein metabolic process / endothelial cell proliferation / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / lens development in camera-type eye / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of myelination / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / branching involved in ureteric bud morphogenesis / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / receptor clustering / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of actin filament polymerization / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / phosphoprotein phosphatase activity / basement membrane / Long-term potentiation / regulation of proteolysis / lateral plasma membrane / intercalated disc / immunological synapse / bicellular tight junction / potassium channel regulator activity / T cell proliferation / phosphatase binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / cytoskeletal protein binding / negative regulation of T cell proliferation / actin filament polymerization / ionotropic glutamate receptor binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / synaptic membrane / actin filament organization / regulation of membrane potential / protein localization to plasma membrane / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / PDZ domain binding / neuromuscular junction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / sarcolemma / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / kinase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell junction / cell junction / nervous system development / regulation of cell shape / RAF/MAP kinase cascade / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / chemical synaptic transmission / microtubule / transmembrane transporter binding / host cell cytoplasm / neuron projection / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / apical plasma membrane
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK ...L27-1 / L27_1 / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein E6 / Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human papillomavirus (パピローマウイルス)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Mischo, A. / Ohlenschlager, O. / Gorlach, M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Structural insights into a wildtype domain of the oncoprotein E6 and its interaction with a PDZ domain.
著者: Mischo, A. / Ohlenschlager, O. / Hortschansky, P. / Ramachandran, R. / Gorlach, M.
履歴
登録2013年1月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年12月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_nmr_software ...entity_poly / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_nmr_software.name ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 2.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 1
B: Protein E6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8022
ポリマ－11,8022
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1289 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area5362.2 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 1 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97 / hDlg


分子量: 10400.886 Da / 分子数: 1 / 断片: hDlgPDZ2, UNP residues 318-406 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (de3) / 参照: UniProt: Q12959
#2: タンパク質・ペプチド Protein E6


分子量: 1401.508 Da / 分子数: 1 / 断片: E6CT11, UNP residues 141-151 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human papillomavirus (パピローマウイルス)
株: TYPE 51 / 遺伝子: E6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (de3) / 参照: UniProt: P26554
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC aliphatic
1322D 1H-13C HSQC aromatic
1413D HN(CA)CB
1513D 1H-15N NOESY
1623D 1H-13C NOESY aliphatic
1723D 1H-13C NOESY aromatic
1823D (H)CCH-COSY
1913D HNCO
11013D HNHA
11142D 1H-15N HSQC
11232D 1H-13C HSQC aliphatic
11332D 1H-13C HSQC aromatic
11443D HN(CA)CB
11543D 1H-15N NOESY
11633D 1H-13C NOESY aliphatic
11733D 1H-13C NOESY aromatic
11833D (H)CCH-COSY
11943D HNCO
12043D HNHA
NMR実験の詳細Text: In addition to the experiments listed below, filtered/edited experiments were performed to distinguish intra- and inter-molecular NOEs

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] hDlgPDZ2, 2.0 mM E6CT11, 20 mM sodium phosphate, 4 mM TCEP, 0.05 w/v sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] hDlgPDZ2, 2.0 mM E6CT11, 20 mM sodium phosphate, 4 mM TCEP, 0.05 w/v sodium azide, 100% D2O100% D2O
33.12 mM hDlgPDZ2, 1.25 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] E6CT11, 20 mM sodium phosphate, 4 mM TCEP, 0.05 w/v sodium azide, 100% D2O100% D2O
43.12 mM hDlgPDZ2, 1.25 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] E6CT11, 20 mM sodium phosphate, 4 mM TCEP, 0.05 w/v sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMhDlgPDZ2-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
2.0 mME6CT11-21
20 mMsodium phosphate-31
4 mMTCEP-41
0.05 w/vsodium azide-51
0.8 mMhDlgPDZ2-6[U-100% 13C; U-100% 15N]2
2.0 mME6CT11-72
20 mMsodium phosphate-82
4 mMTCEP-92
0.05 w/vsodium azide-102
3.12 mMhDlgPDZ2-113
1.25 mME6CT11-12[U-100% 13C; U-100% 15N]3
20 mMsodium phosphate-133
4 mMTCEP-143
0.05 w/vsodium azide-153
3.12 mMhDlgPDZ2-164
1.25 mME6CT11-17[U-100% 13C; U-100% 15N]4
20 mMsodium phosphate-184
4 mMTCEP-194
0.05 w/vsodium azide-204
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceIIIBrukerAVANCE III7501
Bruker AvanceIIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TopSpinBruker Biospincollection & processing
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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