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万見
- PDB-2m1a: HIV-1 Rev ARM peptide (residues T34-R50) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m1a
タイトルHIV-1 Rev ARM peptide (residues T34-R50)
要素HIV-1 Rev arginine-rich motif (ARM)
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV / Rev / arginine-rich motif
機能・相同性Anti-repression trans-activator protein, REV protein / REV protein (anti-repression trans-activator protein) / host cell nucleolus / mRNA transport / host cell cytoplasm / DNA-binding transcription factor activity / RNA binding / Protein Rev
機能・相同性情報
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, TORSION ANGLE DYNAMICS
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Casu, F. / Duggan, B.M. / Hennig, M.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2013
タイトル: The Arginine-Rich RNA-Binding Motif of HIV-1 Rev Is Intrinsically Disordered and Folds upon RRE Binding.
著者: Casu, F. / Duggan, B.M. / Hennig, M.
履歴
登録2012年11月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 Rev arginine-rich motif (ARM)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,2201
ポリマ－3,2201
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HIV-1 Rev arginine-rich motif (ARM)


分子量: 3219.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
解説: Expression controlled with the T7 lac promoter / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: G3C324*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: The data presented are for the Rev arginine-rich motif (ARM), which comprises native residues 34-50 of the HIV-1 Rev protein and constitutes the protein RNA-binding domain and nuclear import ...詳細: The data presented are for the Rev arginine-rich motif (ARM), which comprises native residues 34-50 of the HIV-1 Rev protein and constitutes the protein RNA-binding domain and nuclear import signal. This NMR structure was solved in a 50% TFE/aqueous buffer mixture.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N HSQC NH2 only
1322D 1H-13C HSQC
1423D HNCO
1523D HNCA
1623D HN(CO)CA
1723D CBCA(CO)NH
1823D HN(CA)CB
1923D HBHA(CO)NH
11023D H(CCO)NH
11113D 1H-15N NOESY
11223D 1H-13C NOESY
11323D (H)CCH-TOCSY
11413D HNHA

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-15N] Rev ARM peptide, 50 mM sodium phosphate, 150 mM potassium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 10.0 % [U-99% 2H] D2O, 40.0 % H2O, 50.0 % TFE, trifluoroethanol/watertrifluoroethanol/water
21.0 mM [U-13C; U-15N] Rev ARM peptide, 50 mM sodium phosphate, 150 mM potassium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 10.0 % [U-99% 2H] D2O, 40.0 % H2O, 50.0 % [U-99% 2H] TFE, trifluoroethanol/watertrifluoroethanol/water
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMRev ARM peptide-1[U-15N]1
50 mMsodium phosphate-21
150 mMpotassium chloride-31
1 mMEDTA-41
1 mMDTT-51
0.02 %sodium azide-61
10.0 %D2O-7[U-99% 2H]1
40.0 %H2O-81
50.0 %TFE-91
1.0 mMRev ARM peptide-10[U-13C; U-15N]2
50 mMsodium phosphate-112
150 mMpotassium chloride-122
1 mMEDTA-132
1 mMDTT-142
0.02 %sodium azide-152
10.0 %D2O-16[U-99% 2H]2
40.0 %H2O-172
50.0 %TFE-18[U-99% 2H]2
試料状態pH: 7.4 / 温度: 283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 236 / NOE intraresidue total count: 118 / NOE long range total count: 0 / NOE medium range total count: 53 / NOE sequential total count: 65 / Protein phi angle constraints total count: 24 / Protein psi angle constraints total count: 24
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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