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- PDB-2m0y: Solution structure of the SH3 domain of DOCK180 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m0y
タイトルSolution structure of the SH3 domain of DOCK180
要素Dedicator of cytokinesis protein 1
キーワードAPOPTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


DCC mediated attractive signaling / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / RAC2 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / myoblast fusion / VEGFA-VEGFR2 Pathway / small GTPase-mediated signal transduction ...DCC mediated attractive signaling / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / RAC2 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / myoblast fusion / VEGFA-VEGFR2 Pathway / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of epithelial cell migration / hematopoietic progenitor cell differentiation / phagocytosis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / guanyl-nucleotide exchange factor activity / SH3 domain binding / small GTPase binding / cell migration / nuclear speck / apoptotic process / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / DOCK N-terminus / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C ...: / : / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / DOCK N-terminus / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / SH3 Domains / C2 domain superfamily / SH3 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Armadillo-type fold / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dedicator of cytokinesis protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Liu, X. / Wen, W.
引用ジャーナル: Proteins / : 2013
タイトル: Solution structure of the SH3 domain of DOCK180.
著者: Liu, X. / Li, F. / Pan, Z. / Wang, W. / Wen, W.
履歴
登録2012年11月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22013年4月24日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dedicator of cytokinesis protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6601
ポリマ-8,6601
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 1 / 180 kDa protein downstream of CRK / DOCK180


分子量: 8659.841 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain residues 1-74 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dock1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BUR4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1322D 1H-15N HSQC
1423D CBCA(CO)NH
1523D HN(CA)CB
1623D HNCO
1732D 1H-13C HSQC
1833D 1H-13C NOESY
1942D 1H-1H NOESY
11042D 1H-1H TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4 mM [U-100% 15N] SH3, 50 mM PBS, 1 mM DTT, 1 mM EDTA, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SH3, 50 mM PBS, 1 mM DTT, 1 mM EDTA, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SH3, 50 mM PBS, 1 mM [U-100% 2H] DTT, 1 mM EDTA, 100% D2O100% D2O
40.4 mM SH3, 50 mM PBS, 1 mM [U-100% 2H] DTT, 1 mM EDTA, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMSH3-1[U-100% 15N]1
50 mMPBS-21
1 mMDTT-31
1 mMEDTA-41
0.4 mMSH3-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mMPBS-62
1 mMDTT-72
1 mMEDTA-82
0.4 mMSH3-9[U-100% 13C; U-100% 15N]3
50 mMPBS-103
1 mMDTT-11[U-100% 2H]3
1 mMEDTA-123
0.4 mMSH3-134
50 mMPBS-144
1 mMDTT-15[U-100% 2H]4
1 mMEDTA-164
試料状態pH: 6.5 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian VNMRS / 製造業者: Varian / モデル: VNMRS / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
PIPPGarrettchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 38 / Protein psi angle constraints total count: 39
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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