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万見
- PDB-2lxn: Solution NMR structure of glutamine amido transferase subunit of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lxn
タイトルSolution NMR structure of glutamine amido transferase subunit of gaunosine monophosphate synthetase from Methanocaldococcus jannaschii
要素GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A
キーワードLIGASE / Glutamine amidotransferase / Ammonia channeling / De-novo purine nucleotide biosynthesis / Solution NMR structure / Methanocaldococcus jannaschii
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / GMP synthase (glutamine-hydrolysing) / ATP binding
類似検索 - 分子機能
GMP synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit A / GMP synthase, glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法溶液NMR / na
Model detailsTarget Function, model1
データ登録者Ali, R. / Kumar, S. / Balaram, H. / Sarma, S.P.
引用ジャーナル: Biomol.Nmr Assign. / 年: 2012
タイトル: 1H, 13C, 15N assignment and secondary structure determination of glutamine amido transferase subunit of gaunosine monophosphate synthetase from Methanocaldococcus jannaschii
著者: Ali, R. / Kumar, S. / Balaram, H. / Sarma, S.P.
履歴
登録2012年8月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0511
ポリマ－21,0511
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit A / Glutamine amidotransferase


分子量: 21051.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
株: ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440
遺伝子: guaAA, MJ1575 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q58970, GMP synthase (glutamine-hydrolysing)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCA
1413D HN(CO)CA
1513D CBCA(CO)NH
1613D HN(CA)CB
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-15N TOCSY
1913D HNHA
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D (H)CCH-COSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7mM [U-99% 15N] GATase subunit-1, 10% D2O-2, 90% H2O-3, 1mM PMSF-4, 20mM potassium phosphate-5, 0.1mM EDTA-6, 2mM DTT-7, 0.01% sodium azide-8, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.6mM [U-99% 13C; U-99% 15N] GATase subunit-9, 90% H2O-10, 10% D2O-11, 20mM potassium phosphate-12, 0.1mM EDTA-13, 2mM DTT-14, 1mM PMSF-15, 0.01% sodium azide-16, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMGATase subunit-1[U-99% 15N]1
10 %D2O-21
90 %H2O-31
1 mMPMSF-41
20 mMpotassium phosphate-51
0.1 mMEDTA-61
2 mMDTT-71
0.01 %sodium azide-81
0.6 mMGATase subunit-9[U-99% 13C; U-99% 15N]2
90 %H2O-102
10 %D2O-112
20 mMpotassium phosphate-122
0.1 mMEDTA-132
2 mMDTT-142
1 mMPMSF-152
0.01 %sodium azide-162
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxpeak picking
CCPNCCPNchemical shift assignment
CCPNCCPNデータ解析
CCPNCCPNpeak picking
CCPNCCPN構造決定
Cyana-3.0Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thorntonデータ解析
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thorntongeometry optimization
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thornton構造決定
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurgeometry optimization
ProcheckNMRLaskowski and MacArthur構造決定
CSICanadian Institutes of Health Research (CIHR Group)データ解析
CSICanadian Institutes of Health Research (CIHR Group)構造決定
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrich構造決定
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
NMR-STARHall, S. R.解析
PSVSBhattacharya and Montelioneデータ解析
PSVSBhattacharya and Montelione構造決定
PSVSBhattacharya and Montelionegeometry optimization
Cyana-3.0精密化
精密化手法: na / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1781 / NOE intraresidue total count: 670 / NOE long range total count: 385 / NOE medium range total count: 200 / NOE sequential total count: 526 / Hydrogen bond constraints total count: 110 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 364 / Protein phi angle constraints total count: 178 / Protein psi angle constraints total count: 186
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 6 ° / Maximum upper distance constraint violation: 2.8 Å / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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