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- PDB-2lxd: Backbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for LMO2(LIM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lxd
タイトルBackbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for LMO2(LIM2)-Ldb1(LID)
要素Rhombotin-2,LIM domain-binding protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / LIM / Ldb1
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / epithelial structure maintenance / head development / primitive erythrocyte differentiation / beta-catenin-TCF complex / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs ...regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / epithelial structure maintenance / head development / primitive erythrocyte differentiation / beta-catenin-TCF complex / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / LIM domain binding / gastrulation with mouth forming second / anterior/posterior axis specification / embryonic hemopoiesis / regulation of focal adhesion assembly / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / positive regulation of cell adhesion / hair follicle development / regulation of cell migration / cerebellum development / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / neuron differentiation / Wnt signaling pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / cell adhesion / chromatin binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. ...LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rhombotin-2 / LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Dastmalchi, S. / Wilkinson-White, L. / Kwan, A.H. / Gamsjaeger, R. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: Solution structure of a tethered Lmo2(LIM2) /Ldb1(LID) complex.
著者: Dastmalchi, S. / Wilkinson-White, L. / Kwan, A.H. / Gamsjaeger, R. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
#1: ジャーナル: Biomol.Nmr Assign. / 年: 2010
タイトル: 1H, 15N and 13C assignments of an intramolecular Lmo2-LIM2/Ldb1-LID complex
著者: Wilkinson-White, L.E. / Dastmalchi, S. / Kwan, A.H. / Ryan, D.P. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
履歴
登録2012年8月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2012年9月12日ID: 2L3K
改定 1.02012年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhombotin-2,LIM domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9363
ポリマ－13,8051
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Rhombotin-2,LIM domain-binding protein 1 / Cysteine-rich protein TTG-2 / LIM domain only protein 2 / LMO-2 / T-cell translocation protein 2 / ...Cysteine-rich protein TTG-2 / LIM domain only protein 2 / LMO-2 / T-cell translocation protein 2 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / mLdb1 / Nuclear LIM interactor


分子量: 13805.416 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 84-156,UNP residues 226-375 / 変異: C47S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FUSION PROTEIN OF RHOMBOTIN-2, LINKER, LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 1
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lmo2, Rbtn-2, Rbtn2, Rhom-2, Ldb1, Nli / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25801, UniProt: P70662
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D C(CO)NH
1513D HNCO
1613D HN(CO)CA
1713D HNHA
1813D HBHA(CO)NH
1933D (H)CCH-TOCSY
11012D 1H-13C HSQC
11113D 1H-15N NOESY
11213D 1H-13C NOESY
11322D 1H-1H TOCSY
11422D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1865 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] Flic-1, 17 uM DSS-2, 5 % D2O-3, 20 mM MES-4, 1 mM DTT-5, 95 % H2O-6, 150 mM NaCl-7, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
2630 uM Flic-8, 17 uM DSS-9, 1 mM DTT-10, 5 % D2O-11, 20 mM MES-12, 95 % H2O-13, 150 mM NaCl-14, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
3865 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] Flic-15, 17 uM DSS-16, 100 % D2O-17, 20 mM MES-18, 1 mM DTT-19, 150 mM NaCl-20, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
865 uMFlic-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
17 uMDSS-21
5 %D2O-31
20 mMMES-41
1 mMDTT-51
95 %H2O-61
150 mMNaCl-71
630 uMFlic-82
17 uMDSS-92
1 mMDTT-102
5 %D2O-112
20 mMMES-122
95 %H2O-132
150 mMNaCl-142
865 uMFlic-15[U-100% 13C; U-100% 15N]3
17 uMDSS-163
100 %D2O-173
20 mMMES-183
1 mMDTT-193
150 mMNaCl-203
試料状態pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardpeak picking
TopSpin2.1.b9Bruker Biospincollection
TopSpin2.1.b9Bruker Biospin解析
TALOS2009.215.15.29Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANA精密化
CNS精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: CYANA, CNS
NMR constraintsNOE constraints total: 1066 / NOE intraresidue total count: 283 / NOE long range total count: 316 / NOE medium range total count: 138 / NOE sequential total count: 329
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 4.79 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.4 Å / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.016 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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