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- PDB-2lxc: Solution structure of the complex between the Sgt2 homodimerizati... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lxc
タイトルSolution structure of the complex between the Sgt2 homodimerization domain and the Get5 UBL domain
要素
  • Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2
  • Ubiquitin-like protein MDY2
キーワードPROTEIN BINDING/PROTEIN BINDING / ubiquitin-like domain / protein-protein interaction / four-helix bundle / GET pathway / PROTEIN BINDING-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell morphogenesis involved in conjugation with cellular fusion / TRC complex / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / cytoplasmic stress granule / response to heat / protein-macromolecule adaptor activity / molecular adaptor activity / identical protein binding ...cell morphogenesis involved in conjugation with cellular fusion / TRC complex / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / cytoplasmic stress granule / response to heat / protein-macromolecule adaptor activity / molecular adaptor activity / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mdy2, Get4 binding domain / Get5, C-terminal domain / Binding domain to Get4 on Get5, Golgi to ER traffic protein / Ubiquitin-like protein MDY2, C-terminal domain / SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Tetratricopeptide repeat ...Mdy2, Get4 binding domain / Get5, C-terminal domain / Binding domain to Get4 on Get5, Golgi to ER traffic protein / Ubiquitin-like protein MDY2, C-terminal domain / SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Tetratricopeptide repeat / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2 / Ubiquitin-like protein MDY2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing, experimentally driven docking
データ登録者Chartron, J.W. / Vandervelde, D.G. / Clemons Jr., W.M.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Structures of the Sgt2/SGTA Dimerization Domain with the Get5/UBL4A UBL Domain Reveal an Interaction that Forms a Conserved Dynamic Interface.
著者: Chartron, J.W. / Vandervelde, D.G. / Clemons, W.M.
履歴
登録2012年8月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月28日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein MDY2
B: Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2
C: Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9503
ポリマ－24,9503
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein MDY2 / Golgi to ER traffic protein 5 / Mating-deficient protein 2 / Translation machinery-associated protein 24


分子量: 9170.796 Da / 分子数: 1 / 断片: ubiquitin-like domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GET5, MDY2, TMA24, YOL111C / プラスミド: pET33b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NiCo21(DE3) / 参照: UniProt: Q12285
#2: タンパク質 Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2 / SGT/UBP / Viral protein U-binding protein


分子量: 7889.721 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SGT2, UNF346, YOR007C / プラスミド: pET33b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NiCo21(DE3) / 参照: UniProt: Q12118

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1313D 1H-15N TOCSY
1412D 1H-13C HSQC aliphatic
1512D 1H-13C HSQC aromatic
1632D 1H-15N HSQC
1733D HN(CA)CB
1833D HNCO
1933D (H)CCH-TOCSY
11033D (H)CCH-TOCSY
11133D 1H-15N NOESY
11233D 1H-13C NOESY aliphatic
11322D 1H-15N HSQC
11442D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM Get5, 2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Sgt2, 10 mM Bis-Tris, 50 mM L-arginine, 50 mM L-glutamic acid, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM Get5, 2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Sgt2, 10 mM Bis-Tris, 50 mM L-arginine, 50 mM L-glutamic acid, 0.02 % sodium azide, 3.5 % polyacrylamide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Get5, 2 mM Sgt2, 10 mM Bis-Tris, 50 mM L-arginine, 50 mM L-glutamic acid, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Get5, 2 mM Sgt2, 10 mM Bis-Tris, 50 mM L-arginine, 50 mM L-glutamic acid, 0.02 % sodium azide, 3.5 % polyacrylamide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMGet5-11
2 mMSgt2-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
10 mMBis-Tris-31
50 mML-arginine-41
50 mML-glutamic acid-51
0.02 %sodium azide-61
1 mMGet5-72
2 mMSgt2-8[U-100% 13C; U-100% 15N]2
10 mMBis-Tris-92
50 mML-arginine-102
50 mML-glutamic acid-112
0.02 %sodium azide-122
3.5 %polyacrylamide-132
1 mMGet5-14[U-100% 13C; U-100% 15N]3
2 mMSgt2-153
10 mMBis-Tris-163
50 mML-arginine-173
50 mML-glutamic acid-183
0.02 %sodium azide-193
1 mMGet5-20[U-100% 13C; U-100% 15N]4
2 mMSgt2-214
10 mMBis-Tris-224
50 mML-arginine-234
50 mML-glutamic acid-244
0.02 %sodium azide-254
3.5 %polyacrylamide-264
試料状態イオン強度: 0 / pH: 6.1 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJVariancollection
AnalysisCCPNchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
HADDOCK2.1Alexandre Bonvin構造決定
TopSpinBruker Biospincollection
PALESZweckstetter and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing, experimentally driven docking / ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES OF ASYMMETRICALLY LABELED COMPLEX (SAMPLE_1 AND SAMPLE_3) WERE USED TO DETERMINE THE SEPERATE STRUCTURES OF GET5 OR SGT2, IN THEIR COMPLEX STATES. STRUCTURES ARE REFINED IN ...詳細: STRUCTURES OF ASYMMETRICALLY LABELED COMPLEX (SAMPLE_1 AND SAMPLE_3) WERE USED TO DETERMINE THE SEPERATE STRUCTURES OF GET5 OR SGT2, IN THEIR COMPLEX STATES. STRUCTURES ARE REFINED IN EXPLICIT WATER. AMBIGUOUS INTERACTION RESTRAINTS, RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS AND INTERMOLECULAR NOES WERE USED TO DOCK THE STRUCTURES OF GET5 AND SGT2, DETERMINED IN THEIR COMPLEX STATES. STRUCTURES ARE SELECTED FROM THE BEST SCORING CLUSTER BY HADDOCK SCORES AND REFINED IN WATER.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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