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- PDB-2lw8: NMR solution structure of Eph receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lw8
タイトルNMR solution structure of Eph receptor
要素Ephrin type-A receptor 4
キーワードSIGNALING PROTEIN / Eph receptor / ephrin
機能・相同性
機能・相同性情報


DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon ...DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / synapse pruning / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of axon regeneration / transmembrane-ephrin receptor activity / glial cell migration / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / PH domain binding / regulation of modification of synaptic structure / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of synapse pruning / adherens junction organization / positive regulation of dendrite morphogenesis / regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / motor neuron axon guidance / EPH-Ephrin signaling / innervation / adult walking behavior / regulation of GTPase activity / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Somitogenesis / regulation of axonogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / EPHA-mediated growth cone collapse / positive regulation of intracellular signal transduction / negative regulation of long-term synaptic potentiation / cochlea development / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / axonal growth cone / ephrin receptor binding / axon terminus / positive regulation of cell adhesion / axon guidance / protein tyrosine kinase binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of cell migration / dendritic shaft / positive regulation of JNK cascade / filopodium / adherens junction / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / postsynaptic density membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to amyloid-beta / kinase activity / negative regulation of neuron projection development / amyloid-beta binding / protein autophosphorylation / presynaptic membrane / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / perikaryon / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / protein kinase activity / cell adhesion / negative regulation of translation / protein stabilization / positive regulation of cell migration / axon / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / glutamatergic synapse / cell surface / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain ...Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Qin, H. / Song, J.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR solution structure of Eph receptor
著者: Qin, H. / Fan, J. / Song, J.
#1: ジャーナル: BMC Biophys / 年: 2012
タイトル: Protein dynamics at Eph receptor-ligand interfaces as revealed by crystallography, NMR and MD simulations.
著者: Qin, H. / Lim, L. / Song, J.
履歴
登録2012年7月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9901
ポリマ－20,9901
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 10structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 4 / EPH-like kinase 8 / EK8 / hEK8 / Tyrosine-protein kinase TYRO1 / Tyrosine-protein kinase receptor SEK


分子量: 20989.758 Da / 分子数: 1 / 断片: Eph LBD domain, UNP residues 29-209 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54764
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D C(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D H(CCO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-99% 15N] protein-1, 10 mM potassium phosphate-2, 0.00002 mM sodium azide-3, 10%(v/v) D2O-4, 100%(v/v) H2O-5, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMprotein-1[U-99% 15N]1
10 mMpotassium phosphate-21
0.00002 mMsodium azide-31
10 %D2O-41
100 %H2O-51
試料状態イオン強度: 0.01 / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Braun and Wuthrich構造決定
CYANA精密化
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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