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- PDB-2luh: NMR structure of the Vta1-Vps60 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2luh
タイトルNMR structure of the Vta1-Vps60 complex
要素
  • Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
  • Vacuolar protein-sorting-associated protein 60
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ENDOCYTOSIS / Vta1 / Vps60 / ESCRT / MVB / Novel MIT recognition mode
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT IV complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / vesicle budding from membrane / late endosome to vacuole transport / fungal-type vacuole membrane / lipid transport / ATPase activator activity / multivesicular body / protein transport ...ESCRT IV complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / vesicle budding from membrane / late endosome to vacuole transport / fungal-type vacuole membrane / lipid transport / ATPase activator activity / multivesicular body / protein transport / protein-macromolecule adaptor activity / endosome / endosome membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1710 / Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Snf7 family / Snf7 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1710 / Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Snf7 family / Snf7 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein-sorting-associated protein 60 / Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Yang, Z. / Vild, C. / Ju, J. / Zhang, X. / Liu, J. / Shen, J. / Zhao, B. / Lan, W. / Gong, F. / Liu, M. ...Yang, Z. / Vild, C. / Ju, J. / Zhang, X. / Liu, J. / Shen, J. / Zhao, B. / Lan, W. / Gong, F. / Liu, M. / Cao, C. / Xu, Z.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural Basis of Molecular Recognition between ESCRT-III-like Protein Vps60 and AAA-ATPase Regulator Vta1 in the Multivesicular Body Pathway.
著者: Yang, Z. / Vild, C. / Ju, J. / Zhang, X. / Liu, J. / Shen, J. / Zhao, B. / Lan, W. / Gong, F. / Liu, M. / Cao, C. / Xu, Z.
履歴
登録2012年6月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22013年1月9日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
B: Vacuolar protein-sorting-associated protein 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6712
ポリマ－25,6712
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 / VPS20-associated protein 1


分子量: 19062.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VTA1, YLR181C / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06263
#2: タンパク質 Vacuolar protein-sorting-associated protein 60 / Charged multivesicular body protein 5


分子量: 6609.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS60, CHM5, MOS10, YDR486C / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03390

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-15N HSQC
1322D 1H-13C HSQC aliphatic
1442D 1H-13C HSQC aliphatic
1522D 1H-13C HSQC aromatic
1642D 1H-13C HSQC aromatic
1713D CBCA(CO)NH
1833D CBCA(CO)NH
1913D HNCO
11033D HNCO
11113D HNCA
11233D HNCA
11313D HN(CA)CB
11433D HN(CA)CB
11513D HN(CO)CA
11633D HN(CO)CA
11723D (H)CCH-TOCSY
11843D (H)CCH-TOCSY
11913D 1H-15N NOESY
12033D 1H-15N NOESY
12123D 1H-13C NOESY aliphatic
12243D 1H-13C NOESY aliphatic
12323D 1H-13C NOESY aromatic
12443D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0-1.2 mM [U-13C; U-15N] protein_1, 1.0-1.2 mM protein_2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0-1.2 mM [U-13C; U-15N] protein_1, 1.0-1.2 mM protein_2, 100% D2O100% D2O
31.0-1.2 mM protein_1, 1.0-1.2 mM [U-13C; U-15N] protein_2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41.0-1.2 mM protein_1, 1.0-1.2 mM [U-13C; U-15N] protein_2, 100% D2O100% D2O
試料
単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMentity_1-1[U-13C; U-15N]1.0-1.21
mMentity_2-21.0-1.21
mMentity_1-3[U-13C; U-15N]1.0-1.22
mMentity_2-41.0-1.22
mMentity_1-51.0-1.23
mMentity_2-6[U-13C; U-15N]1.0-1.23
mMentity_1-71.0-1.24
mMentity_2-8[U-13C; U-15N]1.0-1.24
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 293.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIHNIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHNIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
VnmrJVariancollection
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure analysis
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 4471 / NOE intraresidue total count: 1215 / NOE long range total count: 659 / NOE medium range total count: 1340 / NOE sequential total count: 971 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 195 / Protein psi angle constraints total count: 195
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Torsion angle constraint violation method: TALOS
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.023 Å / Distance rms dev error: 0.00053 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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