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万見
- PDB-2lsw: Structure, sulfatide-binding properties, and inhibition of platel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lsw
タイトルStructure, sulfatide-binding properties, and inhibition of platelet aggregation by a Disabled-2-derived peptide
要素Disabled homolog 2
キーワードBLOOD CLOTTING / platelet aggregation inhibitor / sulfatides / dodecylphosphocholine
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / leading edge cell differentiation / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / positive regulation of early endosome to late endosome transport / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity ...positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / leading edge cell differentiation / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / positive regulation of early endosome to late endosome transport / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / response to salt / response to steroid hormone / clathrin-coated vesicle / cargo receptor activity / low-density lipoprotein particle receptor binding / SMAD binding / positive regulation of endocytosis / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / clathrin-coated pit / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / receptor-mediated endocytosis / cellular response to epidermal growth factor stimulus / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of cell growth / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Wnt signaling pathway / fibrillar center / negative regulation of epithelial cell proliferation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of cell migration / lysosomal membrane / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Disabled homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Xiao, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure, Sulfatide Binding Properties, and Inhibition of Platelet Aggregation by a Disabled-2 Protein-derived Peptide.
著者: Xiao, S. / Charonko, J.J. / Fu, X. / Salmanzadeh, A. / Davalos, R.V. / Vlachos, P.P. / Finkielstein, C.V. / Capelluto, D.G.
履歴
登録2012年5月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月26日Group: Database references
改定 1.22012年11月21日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disabled homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,4051
ポリマ－4,4051
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Disabled homolog 2 / DOC-2 / Differentially-expressed protein 2


分子量: 4405.165 Da / 分子数: 1 / 断片: UniProt residues 24-58 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAB2, DOC2 / プラスミド: pgex-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P98082

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1133D HN(CA)CO
1233D HNCO
1333D HN(CA)CB
1433D CBCA(CO)NH
1513D 1H-15N NOESY
1622D 1H-1H TOCSY
1722D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
150 uM [U-2H] DSS, 40 mM potassium chloride, 1 mM sodium azide, 10 mM [U-99% 2H] citric, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
250 uM [U-2H] DSS, 40 mM potassium chloride, 1 mM sodium azide, 10 mM [U-99% 2H] citric, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
350 uM [U-2H] DSS, 40 mM potassium chloride, 1 mM sodium azide, 10 mM [U-99% 2H] citric, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
50 uMDSS-1[U-2H]1
40 mMpotassium chloride-21
1 mMsodium azide-31
10 mMcitric-4[U-99% 2H]1
50 uMDSS-5[U-2H]2
40 mMpotassium chloride-62
1 mMsodium azide-72
10 mMcitric-8[U-99% 2H]2
50 uMDSS-9[U-2H]3
40 mMpotassium chloride-103
1 mMsodium azide-113
10 mMcitric-12[U-99% 2H]3
試料状態pH: 5 / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software名称: X-PLOR NIH / 開発者: Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 619
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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