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- PDB-2lsk: C-terminal domain of human REV1 in complex with DNA-polymerase H (eta) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lsk
タイトルC-terminal domain of human REV1 in complex with DNA-polymerase H (eta)
要素
  • DNA polymerase eta
  • DNA repair protein REV1DNA修復
キーワードPROTEIN BINDING/PROTEIN BINDING / DNA polymerase (DNAポリメラーゼ) / translesion synthesis (DNA修復) / DNA repair (DNA修復) / PROTEIN BINDING-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxycytidyl transferase activity / response to UV-C / DNA synthesis involved in DNA repair / error-free translesion synthesis / cellular response to UV-C / pyrimidine dimer repair / error-prone translesion synthesis / regulation of DNA repair / response to UV / Translesion synthesis by REV1 ...deoxycytidyl transferase activity / response to UV-C / DNA synthesis involved in DNA repair / error-free translesion synthesis / cellular response to UV-C / pyrimidine dimer repair / error-prone translesion synthesis / regulation of DNA repair / response to UV / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / DNA複製 / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / response to radiation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / site of double-strand break / DNA複製 / damaged DNA binding / DNAポリメラーゼ / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA修復 / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / DNA repair protein Rev1 / Ubiquitin-Binding Zinc Finger / DNA polymerase eta, ubiquitin-binding zinc finger ...DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / DNA repair protein Rev1 / Ubiquitin-Binding Zinc Finger / DNA polymerase eta, ubiquitin-binding zinc finger / Zinc finger UBZ3-type profile. / DNApol eta/Rev1, HhH motif / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein REV1 / DNA polymerase eta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Pozhidaeva, A. / Pustovalova, Y. / Bezsonova, I. / Korzhnev, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: NMR structure and dynamics of the C-terminal domain from human Rev1 and its complex with Rev1 interacting region of DNA polymerase eta.
著者: Pozhidaeva, A. / Pustovalova, Y. / D'Souza, S. / Bezsonova, I. / Walker, G.C. / Korzhnev, D.M.
履歴
登録2012年5月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein REV1
B: DNA polymerase eta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8382
ポリマ－12,8382
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein REV1 / DNA修復 / Alpha integrin-binding protein 80 / AIBP80 / Rev1-like terminal deoxycytidyl transferase


分子量: 11011.666 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBZ9
#2: タンパク質・ペプチド DNA polymerase eta / / RAD30 homolog A / Xeroderma pigmentosum variant type protein


分子量: 1826.097 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y253

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D HBHA(CO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.9 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 0.9 mM peptide, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 0.25 mM EDTA, 5 mM DTT, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.9 mMentity_1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.9 mMentity_2-21
50 mMsodium phosphate-31
100 mMsodium chloride-41
0.25 mMEDTA-51
5 mMDTT-61
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian AvanceVarianAVANCE8001
Varian AvanceVarianAVANCE5002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CARAKurt W thrichデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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