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- PDB-2lo1: NMR structure of the protein BC008182, a DNAJ-like domain from Ho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lo1
タイトルNMR structure of the protein BC008182, a DNAJ-like domain from Homo sapiens
要素DnaJ homolog subfamily A member 1
キーワードCHAPERONE / PSI-Biology / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Partnership for Stem Cell Biology / STEMCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein transport / negative regulation of nitrosative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / flagellated sperm motility / Tat protein binding / negative regulation of JUN kinase activity / protein localization to mitochondrion / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / low-density lipoprotein particle receptor binding / androgen receptor signaling pathway ...regulation of protein transport / negative regulation of nitrosative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / flagellated sperm motility / Tat protein binding / negative regulation of JUN kinase activity / protein localization to mitochondrion / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / low-density lipoprotein particle receptor binding / androgen receptor signaling pathway / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / ATPase activator activity / response to unfolded protein / negative regulation of protein ubiquitination / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Hsp70 protein binding / G protein-coupled receptor binding / microtubule cytoskeleton / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / spermatogenesis / positive regulation of apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DnaJ homolog subfamily A member 1/2-like / Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / DnaJ domain / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain ...DnaJ homolog subfamily A member 1/2-like / Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / DnaJ domain / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DnaJ homolog subfamily A member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailsclosest to the average, model 9
データ登録者Dutta, S.K. / Serrano, P. / Geralt, M. / Wuthrich, K. / Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR structure of the protein BC008182, DNAJ homolog from Homo sapiens
著者: Dutta, S.K. / Serrano, P. / Geralt, M. / Wuthrich, K. / Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL)
履歴
登録2012年1月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily A member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2241
ポリマ－8,2241
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily A member 1 / DnaJ protein homolog 2 / HSDJ / Heat shock 40 kDa protein 4 / Heat shock protein J2 / HSJ-2 / Human ...DnaJ protein homolog 2 / HSDJ / Heat shock 40 kDa protein 4 / Heat shock protein J2 / HSJ-2 / Human DnaJ protein 2 / hDj-2


分子量: 8224.290 Da / 分子数: 1 / 断片: J domain residues 1-70 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJA1, DNAJ2, HDJ2, HSJ2, HSPF4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31689

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1214D HACANH APSY
1315D (HA)CA(CO)NH APSY
1415D CBCA(CO)NH APSY
1513D 1H-15N NOESY
1613D 1H-13C NOESY aliphatic
1713D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 1.2 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 5 mM sodium azide, 50 mM sodium chloride, 95 % H2O, 5 % D2O, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMentity-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
5 mMsodium azide-31
50 mMsodium chloride-41
95 %H2O-51
5 %D2O-61
試料状態イオン強度: 0.08 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3Guntert P.構造決定
TopSpin2.1Brukercollection
TopSpin2.1Bruker解析
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
OPALLuginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1317 / NOE intraresidue total count: 361 / NOE long range total count: 269 / NOE medium range total count: 339 / NOE sequential total count: 348
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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