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万見
- PDB-2llx: Solution structure of the N-terminal domain of human polypeptide ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2llx
タイトルSolution structure of the N-terminal domain of human polypeptide chain release factor eRF1
要素Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
キーワードTRANSLATION / protein synthesis termination / stop codon recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / translation release factor activity / sequence-specific mRNA binding / peptidyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / translation release factor activity / sequence-specific mRNA binding / peptidyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Protein hydroxylation / Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribosome binding / RNA binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 ...Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Polshakov, V.I. / Eliseev, B.D. / Birdsall, B. / Frolova, L.Y.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: Structure and dynamics in solution of the stop codon decoding N-terminal domain of the human polypeptide chain release factor eRF1.
著者: Polshakov, V.I. / Eliseev, B.D. / Birdsall, B. / Frolova, L.Y.
履歴
登録2011年11月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7691
ポリマ－16,7691
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1 / Eukaryotic release factor 1 / eRF1 / Protein Cl1 / TB3-1


分子量: 16769.348 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-142 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETF1, ERF1, RF1, SUP45L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): pUBS / 参照: UniProt: P62495

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1142D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1332D DQF-COSY
1432D 1H-1H NOESY
1513D CBCA(CO)NH
1613D HNCO
1713D HN(CA)CB
1813D HBHA(CO)NH
1943D HNHA
11043D HNHB
11113D H(CCO)NH
11223D (H)CCH-TOCSY
11343D 1H-15N NOESY
11423D 1H-13C NOESY
11552D IPAP
11642D J-MODULATED 1H-15N HSQC
117415N{1H} NOE
118415N T1
119415N T2

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] NeRF1, 25 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 2 mM beta-mercaptoethanol, 0.01 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] NeRF1, 25 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 2 mM beta-mercaptoethanol, 0.01 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
31 mM NeRF1, 25 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 2 mM beta-mercaptoethanol, 0.01 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
41 mM [U-99% 15N] NeRF1, 25 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 2 mM beta-mercaptoethanol, 0.01 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
51 mM [U-99% 15N] NeRF1, 25 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 2 mM beta-mercaptoethanol, 0.01 % sodium azide, 5.00 % C12E5, 1.068 % hexanol, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMNeRF1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
25 mMsodium chloride-21
10 mMsodium phosphate-31
2 mMbeta-mercaptoethanol-41
0.01 %sodium azide-51
1 mMNeRF1-6[U-99% 13C; U-99% 15N]2
25 mMsodium chloride-72
10 mMsodium phosphate-82
2 mMbeta-mercaptoethanol-92
0.01 %sodium azide-102
1 mMNeRF1-113
25 mMsodium chloride-123
10 mMsodium phosphate-133
2 mMbeta-mercaptoethanol-143
0.01 %sodium azide-153
1 mMNeRF1-16[U-99% 15N]4
25 mMsodium chloride-174
10 mMsodium phosphate-184
2 mMbeta-mercaptoethanol-194
0.01 %sodium azide-204
1 mMNeRF1-21[U-99% 15N]5
25 mMsodium chloride-225
10 mMsodium phosphate-235
2 mMbeta-mercaptoethanol-245
0.01 %sodium azide-255
5.00 %C12E5-265
1.068 %hexanol-275
試料状態イオン強度: 0.035 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003
Bruker AvanceBrukerAVANCE6004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
VNMRVariancollection
NMRPipe5.99Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.114Goddardデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
Anglesearch2.1Polshakov, Feeneyデータ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
NMRest0.99Polshakovデータ解析
RelaxFit0.99Polshakovデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
Insight II2000Accelrys Software Inc.データ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2669 / NOE intraresidue total count: 975 / NOE long range total count: 524 / NOE medium range total count: 494 / NOE sequential total count: 638 / Protein chi angle constraints total count: 64 / Protein phi angle constraints total count: 126 / Protein psi angle constraints total count: 126
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 2 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.1 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0059 Å / Distance rms dev error: 0.0005 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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