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万見
- PDB-2ljz: Structure of the C-terminal domain of HPV16 E6 oncoprotein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ljz
タイトルStructure of the C-terminal domain of HPV16 E6 oncoprotein
要素Protein E6
キーワードMETAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / transcription regulator activator activity / regulation of Cdc42 protein signal transduction / regulation of proteolysis / PDZ domain binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell cytoplasm / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway ...symbiont-mediated suppression of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / transcription regulator activator activity / regulation of Cdc42 protein signal transduction / regulation of proteolysis / PDZ domain binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell cytoplasm / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA-templated transcription / host cell nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
E6 early regulatory protein / CRO Repressor / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human papillomavirus (パピローマウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Zanier, K. / Muhamed Sidi, A. / Boulade-Ladame, C. / Rybin, V. / Chappelle, A. / Atkinson, A. / Kieffer, B. / Trave, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Solution Structure Analysis of the HPV16 E6 Oncoprotein Reveals a Self-Association Mechanism Required for E6-Mediated Degradation of p53.
著者: Zanier, K. / Ould M'hamed Ould Sidi, A. / Boulade-Ladame, C. / Rybin, V. / Chappelle, A. / Atkinson, A. / Kieffer, B. / Trave, G.
履歴
登録2011年9月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9712
ポリマ－8,9051
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein E6


分子量: 8905.230 Da / 分子数: 1 / 断片: Zinc finger containing residues 87-158 / 変異: C80S, C97S, C111S, C140S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human papillomavirus (パピローマウイルス)
遺伝子: E6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P03126
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: NMR solution structure of the C-terminal zinc-binding domain of HPV16 E6
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC aliphatic
1322D 1H-13C HSQC aromatic
1423D HNCA
1523D HN(CA)CB
1623D HN(CO)CA
1723D HBHA(CO)NH
1823D (H)CCH-TOCSY
1923D (H)CCH-COSY
11023D 1H-15N NOESY
11123D 1H-13C NOESY aliphatic
11212D 1H-1H NOESY
11312D 1H-1H NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using noe and dihedral angle restraints

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM E6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] E6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-100% 15N] E6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mME6-11
1 mME6-2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1 mME6-3[U-100% 15N]3
試料状態イオン強度: 50 mM NaCl / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 286 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CARA1.8.3Keller and Wuthrichデータ解析
ATNOS/CANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
ATNOS/CANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrichautomatic noe assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1464 / NOE intraresidue total count: 370 / NOE long range total count: 371 / NOE medium range total count: 357 / NOE sequential total count: 366 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 56 / Protein psi angle constraints total count: 56
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 1.15 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 3.54 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.47 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.043 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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