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万見
- PDB-2lj9: Partial 3d structure of the c-terminal part of the free arabidops... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lj9
タイトルPartial 3d structure of the c-terminal part of the free arabidopsis thaliana cp12-2 in its oxidized form
要素CP12 domain-containing protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / HELIX / Intrinsically disordered protein
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide cross-linking via L-cystine / supramolecular complex / negative regulation of reductive pentose-phosphate cycle / cellular response to anoxia / response to sucrose / reductive pentose-phosphate cycle / cellular response to cold / chloroplast stroma / nickel cation binding / response to light stimulus ...peptide cross-linking via L-cystine / supramolecular complex / negative regulation of reductive pentose-phosphate cycle / cellular response to anoxia / response to sucrose / reductive pentose-phosphate cycle / cellular response to cold / chloroplast stroma / nickel cation binding / response to light stimulus / chloroplast / cellular response to heat / protein-macromolecule adaptor activity / protein-containing complex assembly / copper ion binding / protein-containing complex binding / enzyme binding / protein-containing complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calvin cycle protein CP12-like / CP12 domain / CP12 domain / CP12
類似検索 - ドメイン・相同性
Calvin cycle protein CP12-2, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Trivelli, X. / Sparla, F. / Marri, L. / Trost, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Conformational Selection and Folding-upon-binding of Intrinsically Disordered Protein CP12 Regulate Photosynthetic Enzymes Assembly.
著者: Fermani, S. / Trivelli, X. / Sparla, F. / Thumiger, A. / Calvaresi, M. / Marri, L. / Falini, G. / Zerbetto, F. / Trost, P.
履歴
登録2011年9月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月27日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CP12 domain-containing protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6431
ポリマ－10,6431
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 150structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 CP12 domain-containing protein 2 / CP12 protein-like protein / Putative CP12 protein


分子量: 10643.457 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 54-131 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At3g62410, CP12-2, T12C14_110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LZP9
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1252D 1H-13C HSQC
1332D 1H-1H TOCSY
1432D 1H-1H NOESY
1513D CBCA(CO)NH
1613D C(CO)NH
1713D HNCO
1813D HNCA
1913D HN(CA)CB
11013D HBHA(CO)NH
11113D HN(CO)CA
11213D H(CCO)NH
11323D 1H-15N NOESY
11423D 1 15N TOCSY
11542D 1H-1H TOCSY
11642D 1H-1H NOESY
1172HETERONUCLEAR NOE 15N
1181HBHANH
NMR実験の詳細Text: STRUCTURE DETERMINED WITH HOMONUCLEAR NOES AND TALOS- DERIVED BACKBONE ANGLES

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-13C; U-15N] CP12, 5 % [U-2H] D2O, 0.1-0.2 mM TSP, 95 % H2O, 25 mM potassium phosphate, 0.05 w/v sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM [U-15N] CP12, 5 % [U-2H] D2O, 0.1-0.2 mM TSP, 95 % H2O, 25 mM potassium phosphate, 0.05 w/v sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
31 mM CP12, 5 % [U-2H] D2O, 0.1-0.2 mM TSP, 95 % H2O, 25 mM potassium phosphate, 0.05 w/v sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
41 mM CP12, 100 % [U-2H] D2O, 0.1-0.2 mM TSP, 25 mM potassium phosphate, 0.05 w/v sodium azide, 100% D2O100% D2O
51 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] CP12, 100 % [U-2H] D2O, 0.1-0.2 mM TSP, 25 mM potassium phosphate, 0.05 w/v sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
1 mMCP12-2-1[U-13C; U-15N]1
5 %D2O-2[U-2H]1
mMTSP-30.1-0.21
95 %H2O-41
25 mMpotassium phosphate-51
0.05 w/vsodium azide-61
1 mMCP12-2-7[U-15N]2
5 %D2O-8[U-2H]2
mMTSP-90.1-0.22
95 %H2O-102
25 mMpotassium phosphate-112
0.05 w/vsodium azide-122
1 mMCP12-2-133
5 %D2O-14[U-2H]3
mMTSP-150.1-0.23
95 %H2O-163
25 mMpotassium phosphate-173
0.05 w/vsodium azide-183
1 mMCP12-2-194
100 %D2O-20[U-2H]4
mMTSP-210.1-0.24
25 mMpotassium phosphate-224
0.05 w/vsodium azide-234
1 mMCP12-2-24[U-100% 13C; U-100% 15N]5
100 %D2O-25[U-2H]5
mMTSP-260.1-0.25
25 mMpotassium phosphate-275
0.05 w/vsodium azide-285
試料状態pH: 7 / 圧: atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
BRUKER AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE4003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
PROCHECKLASKOWSKI, MACARTHUR, SMITH, JONES, HUTCHINSON, MORRIS, MOSS精密化
CNSSOLVE1.2.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSSOLVE1.2.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 189 / NOE intraresidue total count: 75 / NOE long range total count: 2 / NOE medium range total count: 37 / NOE sequential total count: 75 / Hydrogen bond constraints total count: 2 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 17 / Protein psi angle constraints total count: 17
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 20
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.1097 Å / Distance rms dev error: 0.0118 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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