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- PDB-2lfv: Solution Structure of the SPOR domain from E. coli DamX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lfv
タイトルSolution Structure of the SPOR domain from E. coli DamX
要素Protein damX
キーワードCELL CYCLE / cell division / peptidoglycan binding domain / murein binding domain / bacterial cell division protein / RNP fold / RNP domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cytokinetic process / cell septum / peptidoglycan binding / cell division site / enzyme activator activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cell division protein DamX / Sporulation related repeat / Sporulation-like domain / Sporulation-like domain superfamily / SPOR domain / SPOR domain profile. / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein DamX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Williams, K.B. / Arends, S.J.R. / Popham, D.L. / Fowler, C.A. / Weiss, D.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Nuclear Magnetic Resonance Solution Structure of the Peptidoglycan-Binding SPOR Domain from Escherichia coli DamX: Insights into Septal Localization.
著者: Williams, K.B. / Yahashiri, A. / Arends, S.J. / Popham, D.L. / Fowler, C.A. / Weiss, D.S.
履歴
登録2011年7月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_remark ...database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED. PROLINE 407 REMOVED FROM HELIX.
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR BASED UPON 1. THE REGION OF RAMACHANDRAN SPACE EACH INDIVIDUAL ...SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR BASED UPON 1. THE REGION OF RAMACHANDRAN SPACE EACH INDIVIDUAL RESIDUE FALLS INTO (PROCHECK AND TALOS) 2. CHEMICAL SHIFT INDEX VALUES (RE-CONFIRMED WHILE LOOKING OVER THE BMRB RESPONSE) 3. VISUAL INSPECTION AND 4. COMPARISON/CONSISTENCY WITH OTHER SPOR DOMAINS AS WELL AS SEVERAL OTHER RNP FOLD PROTEINS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein damX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8761
ポリマ－11,8761
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 250structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein damX


分子量: 11876.159 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residures 338-428 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 MG1655 / 遺伝子: b3388, damX, yhfB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11557

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HMQC
1333D HNCA
1433D HN(CO)CA
1533D HN(CA)CB
1633D CBCA(CO)NH
1733D HNCO
1833D HN(CA)CO
1913D 1H-15N TOCSY
11013D 1H-15N NOESY
11122D DQF-COSY
11222D 1H-1H NOESY
11322D 1H-1H TOCSY
11433D C(CO)NH
11533D H(CCO)NH
1162(HB)CB(CGCD)HE
1172(HB)CB(CGCDCE)HE
11823D 1H-13C NOESY
11933D 1H-13C NOESY
12023D (H)CCH-TOCSY
12112D 1H-15N IPAP HSQC
12242D 1H-15N IPAP HSQC
12312D 15N T1
12412D 15N T2
12512D {1H}-15N NOE
NMR実験の詳細Text: The SPOR domain consists of residues 344-428. Structure analysis and statistics in the accompanying publication consider only this portion of the construct. Residues 323-338 are poorly ...Text: The SPOR domain consists of residues 344-428. Structure analysis and statistics in the accompanying publication consider only this portion of the construct. Residues 323-338 are poorly constrained and represent a His-tag plus linker; this region accounts for roughly half of the close contacts and Ramachandran outliers noted in this file.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-99% 15N] DamX SPOR domain polypeptide, 50 mM potassium phosphate, 50 mM potassium chloride, 90 % H2O, 10 % [U-99% 2H] D2O90% H2O/10% D2O
20.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] DamX SPOR domain polypeptide, 50 mM potassium phosphate, 50 mM potassium chloride, 100 % [U-99% 2H] D2O100% D2O
30.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] DamX SPOR domain polypeptide, 50 mM potassium phosphate, 50 mM potassium chloride, 90 % H2O, 10 % [U-99% 2H] D2O90% H2O/10% D2O
40.7 mM [U-99% 15N] DamX SPOR domain polypeptide, 50 mM potassium phosphate, 50 mM potassium chloride, 5 % PEG(C12E5):n-hexanol, 90 % H2O, 10 % [U-99% 2H] D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMDamX SPOR domain polypeptide-1[U-99% 15N]1
90 %H2O-21
10 %D2O-3[U-99% 2H]1
50 mMpotassium phosphate-41
50 mMpotassium chloride-51
0.7 mMDamX SPOR domain polypeptide-6[U-99% 13C; U-99% 15N]2
100 %D2O-7[U-99% 2H]2
50 mMpotassium phosphate-82
50 mMpotassium chloride-92
0.7 mMDamX SPOR domain polypeptide-10[U-99% 13C; U-99% 15N]3
90 %H2O-113
10 %D2O-12[U-99% 2H]3
50 mMpotassium phosphate-133
50 mMpotassium chloride-143
0.7 mMDamX SPOR domain polypeptide-15[U-99% 15N]4
90 %H2O-164
10 %D2O-17[U-99% 2H]4
50 mMpotassium phosphate-184
50 mMpotassium chloride-194
5 %PEG(C12E5):n-hexanol-204
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxpeak picking
VnmrJ2.1BVariancollection
CCPN_Analysis1.0.15CCPNpeak picking
CCPN_Analysis1.0.15CCPNchemical shift assignment
CCPN_Analysis1.0.15CCPNデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
curvefitPalmerデータ解析
X-PLOR NIH2.23Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.23Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
ProcheckNMR3.5.4Laskowski and MacArthurstructure analysis
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2810 / NOE intraresidue total count: 894 / NOE long range total count: 673 / NOE medium range total count: 353 / NOE sequential total count: 533 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 81 / Protein psi angle constraints total count: 81
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 250 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / Torsion angle constraint violation method: XPLOR-NIH

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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