[日本語] English
万見
- PDB-2ldu: Solution NMR Structure of Heat shock factor protein 1 DNA binding... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ldu
タイトルSolution NMR Structure of Heat shock factor protein 1 DNA binding domain from homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR3023C
要素Heat shock factor protein 1
キーワードCHAPERONE / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / DNA-binding / PSI-Biology / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to nitroglycerin / response to hypobaric hypoxia / sequence-specific single stranded DNA binding / cellular response to diamide / cellular response to L-glutamine / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / response to peptide / positive regulation of stress granule assembly / positive regulation of apoptotic DNA fragmentation / translation elongation factor binding ...cellular response to nitroglycerin / response to hypobaric hypoxia / sequence-specific single stranded DNA binding / cellular response to diamide / cellular response to L-glutamine / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / response to peptide / positive regulation of stress granule assembly / positive regulation of apoptotic DNA fragmentation / translation elongation factor binding / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of inclusion body assembly / nuclear stress granule / cellular response to sodium arsenite / STAT family protein binding / cellular response to potassium ion / positive regulation of macrophage differentiation / cellular response to angiotensin / protein folding chaperone complex / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / response to psychosocial stress / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / response to testosterone / mitotic spindle pole / general transcription initiation factor binding / HSF1-dependent transactivation / cellular response to cadmium ion / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / Attenuation phase / mRNA transport / cellular response to unfolded protein / negative regulation of protein-containing complex assembly / heterochromatin / response to nutrient / regulation of cellular response to heat / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cellular response to copper ion / heat shock protein binding / cellular response to estradiol stimulus / positive regulation of mitotic cell cycle / response to activity / promoter-specific chromatin binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Hsp90 protein binding / euchromatin / PML body / chromatin DNA binding / cellular response to gamma radiation / kinetochore / defense response / Aggrephagy / cellular response to hydrogen peroxide / mRNA processing / cellular response to xenobiotic stimulus / MAPK cascade / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to heat / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein-containing complex assembly / cellular response to lipopolysaccharide / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / ribonucleoprotein complex / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / DNA repair / centrosome / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of gene expression / chromatin / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vertebrate heat shock transcription factor, C-terminal domain / Vertebrate heat shock transcription factor / Heat shock factor (HSF)-type, DNA-binding / Heat shock transcription factor family / HSF-type DNA-binding / HSF-type DNA-binding domain signature. / heat shock factor / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...Vertebrate heat shock transcription factor, C-terminal domain / Vertebrate heat shock transcription factor / Heat shock factor (HSF)-type, DNA-binding / Heat shock transcription factor family / HSF-type DNA-binding / HSF-type DNA-binding domain signature. / heat shock factor / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock factor protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, molecular dynamics, simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Liu, G. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Acton, T.B. / Lee, H. / Wang, H.B. / Huang, Y.B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Northeast Structural Genomics Consortium Target HR3023C
著者: Liu, G. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Acton, T.B. / Wang, H. / Lee, H.B. / Huang, Y.T. / Everett, J.K. / Montelione, G.T.
履歴
登録2011年6月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月22日Group: Structure summary
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heat shock factor protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4011
ポリマ－14,4011
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock factor protein 1 / HSF 1 / Heat shock transcription factor 1 / HSTF 1


分子量: 14401.355 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA binding region, residues 10-123 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSF1, HSF1_HUMAN, HSTF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00613

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D 1H-13C arom NOESY
1713D simutaneous 13C-aromatic, 13C-aliphatic, 15N edited 1H-1H NOESY
1812D 1H-13C HSQC aromatic
1932D 1H-15N HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.51 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR3023C, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.43 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR3023C, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR3023C, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.51 mMHR3023C-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.43 mMHR3023C-2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.8 mMHR3023C-3[U-100% 13C; U-100% 15N]3
0.8 mMHR3023C-4[U-100% 13C; U-100% 15N]4
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA6003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readrefinemen,structure solution,geometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichrefinement,geometry optimization,structure solution
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelionedata analysis,refinement
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionedata analysis,chemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYBartels et al.data analysis,peak picking,chemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
VnmrJVariancollection
SparkyGoddardデータ解析
TALOS+Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
CYANArefinement,geometry optimization,structure solution精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: distance geometry, molecular dynamics, simulated annealing, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る