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万見
- PDB-2lcf: Solution structure of GppNHp-bound H-RasT35S mutant protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lcf
タイトルSolution structure of GppNHp-bound H-RasT35S mutant protein
要素GTPase HRas
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ras / GTP-bound form / Conformational states
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / adipose tissue development / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by FGFR4 in disease / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / protein-membrane adaptor activity / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / myelination / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / SHC1 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / Downstream signal transduction / GRB2 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by SCF-KIT / RAF activation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by ERBB2 ECD mutants / cellular response to gamma radiation / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of fibroblast proliferation / chemotaxis / endocytosis / Regulation of RAS by GAPs / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / RAS processing / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / insulin receptor signaling pathway / GDP binding / DAP12 signaling / MAPK cascade / regulation of cell population proliferation / T cell receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / RAF/MAP kinase cascade
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Araki, M. / Shima, F. / Yoshikawa, Y. / Muraoka, S. / Ijiri, Y. / Nagahara, Y. / Shirono, T. / Kataoka, T. / Tamura, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Solution structure of the state 1 conformer of GTP-bound H-Ras protein and distinct dynamic properties between the state 1 and state 2 conformers.
著者: Araki, M. / Shima, F. / Yoshikawa, Y. / Muraoka, S. / Ijiri, Y. / Nagahara, Y. / Shirono, T. / Kataoka, T. / Tamura, A.
履歴
登録2011年4月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9343
ポリマ－19,3881
非ポリマー5472
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras / GTPase HRas / N-terminally processed


分子量: 19387.707 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-166 / 変異: T35S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-13C HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HBHA(CO)NH
1613D HN(CO)CA
1713D H(CCO)NH
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D 1H-13C NOESY
11013D (H)CCH-COSY
11122D 1H-15N HSQC
11223D 1H-15N NOESY
11323D 1H-15N TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11-2mM [U-98% 13C; U-98% 15N] HRas-1, 1-2mM PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER-2, 10mM MAGNESIUM ION-3, 150mM sodium chloride-4, 25mM sodium phosphate-5, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21-2mM [U-98% 15N] HRas-6, 1-2mM PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER-7, 10mM MAGNESIUM ION-8, 150mM sodium chloride-9, 25mM sodium phosphate-10, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMHRas-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1-21
mMPHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER-21-21
10 mMMAGNESIUM ION-31
150 mMsodium chloride-41
25 mMsodium phosphate-51
mMHRas-6[U-98% 15N]1-22
mMPHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER-71-22
10 mMMAGNESIUM ION-82
150 mMsodium chloride-92
25 mMsodium phosphate-102
試料状態イオン強度: 0.24 / pH: 6.8 / 圧: ambient atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: anneal.inp
NMR constraintsNOE constraints total: 3116 / NOE intraresidue total count: 812 / NOE long range total count: 1021 / NOE medium range total count: 533 / NOE sequential total count: 750 / Protein phi angle constraints total count: 115 / Protein psi angle constraints total count: 115
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0069 Å / Distance rms dev error: 0.0007 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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