手法: 溶液NMR 詳細: novel antimicrobial peptide from seeds of Triticum kiharae Dorof. et Migusch
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
2D DQF-COSY
2
2
2
2D DQF-COSY
1
3
1
2D 1H-1H TOCSY
2
4
2
2D 1H-1H TOCSY
1
5
1
2D 1H-1H NOESY
2
6
2
2D 1H-1H NOESY
-
試料調製
詳細
Solution-ID
内容
溶媒系
1
0.5mMprotein, 90% H2O/10% D2O
90% H2O/10% D2O
2
0.5mMprotein, 100% D2O
100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)
構成要素
Solution-ID
0.5mM
protein-1
1
0.5mM
protein-2
2
試料状態
pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K
-
NMR測定
NMRスペクトロメーター
タイプ: Bruker Avance 1 / 製造業者: Bruker / モデル: Avance 1 / 磁場強度: 700 MHz
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
TopSpin
2.2
BRUKER
collection
TopSpin
2.2
BRUKER
解析
XEASY
Bartelsetal.
chemicalshiftassignment
XEASY
Bartelsetal.
chemicalshiftcalculation
XEASY
Bartelsetal.
peakpicking
CYANA
2
Guntert, MumenthalerandWuthrich
構造決定
MOLMOL
2.1-2.6
Koradi, BilleterandWuthrich
visualization
CYANA
Guntert, MumenthalerandWuthrich
精密化
精密化
手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraints
NOE constraints total: 202 / Disulfide bond constraints total count: 30 / Hydrogen bond constraints total count: 60 / Protein other angle constraints total count: 0
代表構造
選択基準: fewest violations
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.12 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 2.35 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.11 Å