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- PDB-2laq: Solution structure of the Sex Peptide from Drosophila melanogaster -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2laq
タイトルSolution structure of the Sex Peptide from Drosophila melanogaster
要素Accessory gland-specific peptide 70A
キーワードSIGNALING PROTEIN / hydroxiproline rich
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of juvenile hormone biosynthetic process / multi-organism reproductive process / negative regulation of female receptivity, post-mating / regulation of female receptivity, post-mating / regulation of egg-laying behavior / negative regulation of female receptivity / adult feeding behavior / sexual reproduction / hormone activity / G protein-coupled receptor binding ...regulation of juvenile hormone biosynthetic process / multi-organism reproductive process / negative regulation of female receptivity, post-mating / regulation of female receptivity, post-mating / regulation of egg-laying behavior / negative regulation of female receptivity / adult feeding behavior / sexual reproduction / hormone activity / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Sex peptide / Sex peptide (SP) family
類似検索 - ドメイン・相同性
Accessory gland-specific peptide 70A
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Moehle, K. / Freund, A. / Robinson, J.A.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2011
タイトル: NMR studies of the solution conformation of the sex peptide from Drosophila melanogaster.
著者: Moehle, K. / Freund, A. / Kubli, E. / Robinson, J.A.
履歴
登録2011年3月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Accessory gland-specific peptide 70A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,4351
ポリマ－4,4351
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Accessory gland-specific peptide 70A / Paragonial peptide B


分子量: 4435.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P05623

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D DQF-COSY
1212D 1H-1H TOCSY
1312D 1H-1H NOESY
1412D 1H-15N HSQC
1522D 1H-13C HSQC
1622D DQF-COSY
1722D 1H-1H TOCSY
1822D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7-3 mM TSP, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.7-3 mM TSP, 100% D2O100% D2O
試料
単位構成要素Conc. range (mg/ml)Solution-ID
mMTSP-10.7-31
mMTSP-20.7-32
試料状態イオン強度: 0 / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称開発者分類
XEASYBartels et al.peak picking
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
DYANAGuntert, Braun and Wuthrich構造決定
DYANAGuntert, Braun and Wuthrich精密化
SPSCANGlaserpeak integration
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 263 / NOE intraresidue total count: 101 / NOE medium range total count: 24 / NOE sequential total count: 138
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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