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万見
- PDB-2laf: NMR solution structure of the N-terminal domain of the E. coli li... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2laf
タイトルNMR solution structure of the N-terminal domain of the E. coli lipoprotein BamC
要素Lipoprotein 34
キーワードMEMBRANE PROTEIN / beta-barrel assembly machinery / BAM / BamC
機能・相同性
機能・相同性情報


Bam protein complex / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / protein insertion into membrane / cell surface / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 - #50 / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamC / Outer membrane protein assembly factor BamC, C-terminal / NlpB/DapX lipoprotein / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane protein assembly factor BamC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Pardi, A. / Warner, L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structure of the BamC Two-Domain Protein Obtained by Rosetta with a Limited NMR Data Set.
著者: Warner, L.R. / Varga, K. / Lange, O.F. / Baker, S.L. / Baker, D. / Sousa, M.C. / Pardi, A.
履歴
登録2011年3月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32011年10月12日Group: Structure summary
改定 1.42016年4月27日Group: Structure summary
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein 34


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9991
ポリマ－26,9991
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)9 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Lipoprotein 34


分子量: 26998.979 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 101-212 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: nlpB, dapX, b2477, JW2462 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A903
構成要素の詳細THE ENTIRE PROTEIN SEQUENCE IN PROVIDED IN THE SEQRES SECTION OF THE PDB FILE. HOWEVER, THE ...THE ENTIRE PROTEIN SEQUENCE IN PROVIDED IN THE SEQRES SECTION OF THE PDB FILE. HOWEVER, THE ENSEMBLES WERE CALCULATED AS SEPARATE DOMAINS AND THE LINKER WAS OMITTED FROM THE CALCULATIONS. RESIDUES 101-212 ARE PRESENT IN THIS ENTRY AND RESIDUES 229-344 CAN BE FOUND IN RELATED ENTRY 2LAE.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D 1H-13C NOESY
1313D 1H-15N NOESY
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D HNCO
1713D HNHAHB
1813D H(CCO)NH
1913D HBHA(CO)NH
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D H(CCO)NH
11213D HN(CA)CO
11332D 1H-15N HSQC IPAP
11412D 1H-15N HSQC IPAP

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
150 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.1 mM EDTA, 0.02 % sodium azide, 1 X HALT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
250 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.1 mM EDTA, 0.02 % sodium azide, 1 X HALT, 100% D2O100% D2O
350 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.1 mM EDTA, 0.02 % sodium azide, 1 X HALT, 21 mg/ml Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
50 mMsodium phosphate-11
50 mMsodium chloride-21
0.1 mMEDTA-31
0.02 %sodium azide-41
1 %HALT-51
50 mMsodium phosphate-62
50 mMsodium chloride-72
0.1 mMEDTA-82
0.02 %sodium azide-92
1 %HALT-102
50 mMsodium phosphate-113
50 mMsodium chloride-123
0.1 mMEDTA-133
0.02 %sodium azide-143
1 %HALT-153
21 mg/mLPf1 phage-163
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 6.6 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VNMRSVarianVNMRS9001
Varian VNMRSVarianVNMRS8002
Varian INOVAVarianINOVA6003

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
CS-NOE-RDC_RosettaDavid Baker構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CS-NOE-RDC_RosettaDavid Baker精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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