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万見
- PDB-2l9y: Solution structure of the MoCVNH-LysM module from the rice blast ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l9y
タイトルSolution structure of the MoCVNH-LysM module from the rice blast fungus Magnaporthe oryzae protein (MGG_03307)
要素CVNH-LysM lectin
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / CVNH / Lectin / Carbohydrate
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycine zipper 2TM domain / Glycine zipper 2TM domain / Membrane-bound Lytic Murein Transglycosylase D; Chain A / LysM domain / HIV-inactivating Protein, Cyanovirin-n / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N superfamily / CVNH domain / CVNH ...Glycine zipper 2TM domain / Glycine zipper 2TM domain / Membrane-bound Lytic Murein Transglycosylase D; Chain A / LysM domain / HIV-inactivating Protein, Cyanovirin-n / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N superfamily / CVNH domain / CVNH / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / LysM domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Magnaporthe oryzae 70-15 (菌類)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Koharudin, L.M.I. / Viscomi, A.R. / Montanini, B. / Kershaw, M.J. / Talbot, N.J. / Ottonello, S. / Gronenborn, A.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structure-Function Analysis of a CVNH-LysM Lectin Expressed during Plant Infection by the Rice Blast Fungus Magnaporthe oryzae.
著者: Koharudin, L.M. / Viscomi, A.R. / Montanini, B. / Kershaw, M.J. / Talbot, N.J. / Ottonello, S. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録2011年2月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CVNH-LysM lectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1771
ポリマ－18,1771
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 1000structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 CVNH-LysM lectin


分子量: 18176.844 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 174-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Magnaporthe oryzae 70-15 (菌類) / 解説: Expressed as His-tag fusion protein / 遺伝子: MGG_03307 / プラスミド: pET-15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 DE3 / 参照: UniProt: A4R7A7, UniProt: G4N991*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: a type III CVNH
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
2223D HN(CA)CB
2323D CBCA(CO)NH
2423D H(CCO)NH
2523D C(CO)NH
2623D (H)CCH-TOCSY
2723D 1H-15N NOESY
2823D 1H-13C NOESY aliphatic
1912D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMprotein-1[U-100% 15N]1
0.5 mMprotein-2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.025ambient 298 K
20.025ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5.2.2_01Johnson, One Moon Scientificデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichautomatic noe assignment
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
CNS精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the 25 lowest energy structures were further refined using explicit water.
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 81 / Protein psi angle constraints total count: 80
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.042 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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