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万見
- PDB-2l9u: Spatial structure of dimeric ErbB3 transmembrane domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l9u
タイトルSpatial structure of dimeric ErbB3 transmembrane domain
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / transmenbrane dimer / ErbB / EGFR
機能・相同性
機能・相同性情報


neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / ErbB-3 class receptor binding / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of motor neuron apoptotic process / motor neuron apoptotic process / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by ERBB4 / growth factor binding / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / lateral plasma membrane / negative regulation of signal transduction / Schwann cell development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by ERBB2 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / myelination / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / neurogenesis / basal plasma membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / wound healing / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / transmembrane signaling receptor activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / heart development / regulation of cell population proliferation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / protein kinase activity / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / phosphorylation / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Mineev, K.S. / Arseniev, A.S.
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2011
タイトル: Spatial structure and dimer--monomer equilibrium of the ErbB3 transmembrane domain in DPC micelles.
著者: Mineev, K.S. / Khabibullina, N.F. / Lyukmanova, E.N. / Dolgikh, D.A. / Kirpichnikov, M.P. / Arseniev, A.S.
履歴
登録2011年2月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4072
ポリマ－9,4072
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / Proto-oncogene-like protein c-ErbB-3 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER3


分子量: 4703.660 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 640-670 / 変異: K639R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB3, HER3 / 発現宿主: cell-free synthesis (未定義) / 参照: UniProt: P21860, receptor protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Spatial structure of dimeric ErbB3 transmembrane domain
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCO
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D 1H-15N NOESY
1523D 1H-13C NOESY
1612D 1H-15N HSQC
1722D 1H-13C HSQC aliphatic
1822D 1H-13C HSQC aromatic
1923D 15N,13C-filtered, 13C-edited NOESY
11013D 15N,13C-filtered, 13C-edited NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] ErbB3tm-1, 1 mM ErbB3tm-2, 80 mM [U-99% 2H] DPC-3, 1 mM sodium azide-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] ErbB3tm-5, 1 mM ErbB3tm-6, 80 mM [U-99% 2H] DPC-7, 1 mM sodium azide-8, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMErbB3tm-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1 mMErbB3tm-21
80 mMDPC-3[U-99% 2H]1
1 mMsodium azide-41
1 mMErbB3tm-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1 mMErbB3tm-62
80 mMDPC-7[U-99% 2H]2
1 mMsodium azide-82
試料状態イオン強度: 50 / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CARA1.8.5Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8.5Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8.5Keller and Wuthrichpeak picking
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 892 / NOE intraresidue total count: 444 / NOE long range total count: 30 / NOE medium range total count: 182 / NOE sequential total count: 236
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.6 ° / コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 6 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.38 Å / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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