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- PDB-2l9q: Structural Characterization of small heat shock protein (Hsp12) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l9q
タイトルStructural Characterization of small heat shock protein (Hsp12)
要素12 kDa heat shock protein
キーワードCHAPERONE / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Center for Eukaryotic Structural Genomics / CESG
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane organization / cellular response to osmotic stress / protein folding chaperone / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / cell adhesion / endosome / lipid binding / nucleus / plasma membrane ...plasma membrane organization / cellular response to osmotic stress / protein folding chaperone / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / cell adhesion / endosome / lipid binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #100 / Heat shock protein 9/12 / Heat shock protein 9/12 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
12 kDa heat shock protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Singarapu, K.K. / Tonelli, M. / Westler, W.M. / Markley, J.L. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Characterization of small heat shock protein (Hsp12)
著者: Singarapu, K.K. / Tonelli, M. / Westler, W.M. / Markley, J.L.
履歴
登録2011年2月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年8月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample.component / _pdbx_nmr_exptl_sample.solution_id / _pdbx_nmr_refine.software_ordinal / _pdbx_nmr_software.authors / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 12 kDa heat shock protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7131
ポリマ－11,7131
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 12 kDa heat shock protein / Glucose and lipid-regulated protein


分子量: 11712.725 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HSP12, GLP1, HOR5, YFL014W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22943

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D CBCA(CO)NH
1323D HN(CA)CB
1422D 1H-13C HSQC aliphatic
1522D 1H-13C HSQC aromatic
1623D C(CO)NH
1723D HBHA(CO)NH
1823D (H)CCH-COSY
1923D 1H-13C NOESY aliphatic
11023D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.2 mM [U-100% 15N] protein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.2 mMprotein[U-100% 15N]1
1.0 mMprotein[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA9001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrich構造決定
VnmrJVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PINEBahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 7
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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