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万見
- PDB-2l7b: NMR Structure of full length apoE3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l7b
タイトルNMR Structure of full length apoE3
要素Apolipoprotein E
キーワードLIPID TRANSPORT / apolipoprotein E / Atherosclerosis / Alzheimer's Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process ...lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of lipoprotein transport / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / chylomicron remnant clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / maintenance of location in cell / very-low-density lipoprotein particle remodeling / acylglycerol homeostasis / NMDA glutamate receptor clustering / response to caloric restriction / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / Chylomicron clearance / positive regulation of phospholipid efflux / very-low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron remodeling / lipid transporter activity / positive regulation of cholesterol metabolic process / regulation of behavioral fear response / cellular response to lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / regulation of amyloid fibril formation / Chylomicron assembly / : / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / phospholipid efflux / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / AMPA glutamate receptor clustering / lipoprotein catabolic process / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / reverse cholesterol transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation by host of viral process / high-density lipoprotein particle assembly / low-density lipoprotein particle / protein import / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol catabolic process / low-density lipoprotein particle remodeling / heparan sulfate proteoglycan binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of amyloid fibril formation / triglyceride homeostasis / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / synaptic transmission, cholinergic / HDL remodeling / negative regulation of endothelial cell migration / cholesterol efflux / regulation of axon extension / regulation of cholesterol metabolic process / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride metabolic process / positive regulation of dendritic spine development / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid fibril formation / regulation of innate immune response / virion assembly / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of endothelial cell proliferation / locomotory exploration behavior / antioxidant activity / positive regulation of endocytosis / lipoprotein particle binding / response to dietary excess / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / regulation of neuronal synaptic plasticity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of MAP kinase activity / long-term memory / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / regulation of protein-containing complex assembly / synaptic cleft / long-chain fatty acid transport / intracellular transport
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, distance geometry
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Chen, J. / Wang, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Topology of human apolipoprotein E3 uniquely regulates its diverse biological functions.
著者: Chen, J. / Li, Q. / Wang, J.
履歴
登録2010年12月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月21日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3021
ポリマ－35,3021
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein E / Apo-E


分子量: 35301.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02649

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: NMR structure of full length apoE3
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1623D 1H-15N NOESY
1724D CN NOESY
1823D (H)CCH-TOCSY
1923D CCC-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-13C; U-15N; U-2H] apoE3, 100 mM sodium phosphate, 10 mM DTT, 5 mM [U-100% 2H] EDTA, 1 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H] apoE3, 10 mM DTT, 1 mM DSS, 5 mM [U-100% 2H] EDTA, 100 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMapoE3-1[U-13C; U-15N; U-2H]1
100 mMsodium phosphate-21
10 mMDTT-31
5 mMEDTA-4[U-100% 2H]1
1 mMDSS-51
1 mMapoE3-6[U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H]2
10 mMDTT-72
1 mMDSS-82
5 mMEDTA-9[U-100% 2H]2
100 mMsodium phosphate-102
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.9 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
VNMRVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
PIPPGarrettchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurgeometry optimization
ProcheckNMRLaskowski and MacArthur精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readデータ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing, distance geometry / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 204 / Protein psi angle constraints total count: 204
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.311 °
コンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.4 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.58 Å / Torsion angle constraint violation method: CYANA
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0124 Å / Distance rms dev error: 0.0012 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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