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万見
- PDB-2l75: Solution structure of CHD4-PHD2 in complex with H3K9me3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l75
タイトルSolution structure of CHD4-PHD2 in complex with H3K9me3
要素
  • 14-meric peptide from 1Histone H3.1
  • Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
キーワードTranscription/Nuclear protein / CHD4 / Mi2b / PHD2 / H3K9me3 / Transcription-Nuclear protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / regulation of cell fate specification / NuRD complex / regulation of stem cell differentiation / NGF-stimulated transcription / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation ...cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / regulation of cell fate specification / NuRD complex / regulation of stem cell differentiation / NGF-stimulated transcription / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / helicase activity / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / Defective pyroptosis / transcription coregulator binding / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / double-strand break repair via homologous recombination / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / histone deacetylase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RNA polymerase II transcription regulator complex / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / gene expression / HATs acetylate histones / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / DNA helicase / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) / DUF1087 ...CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) / DUF1087 / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / : / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Chromo-like domain superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Mansfield, R.E. / Kwan, A.H. / Mackay, J.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Plant Homeodomain (PHD) Fingers of CHD4 Are Histone H3-binding Modules with Preference for Unmodified H3K4 and Methylated H3K9
著者: Mansfield, R.E. / Musselman, C.A. / Kwan, A.H. / Oliver, S.S. / Garske, A.L. / Davrazou, F. / Denu, J.M. / Kutateladze, T.G. / Mackay, J.P.
履歴
登録2010年12月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
B: 14-meric peptide from 1Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3914
ポリマ－8,2612
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 1000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4 / CHD-4 / ATP-dependent helicase CHD4 / Mi-2 autoantigen 218 kDa protein / Mi2-beta


分子量: 6689.790 Da / 分子数: 1 / 断片: PHD2 domain, UNP residues 446-501 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: A modified version of pGEX-2T containing a HRV protease cleavage site.
遺伝子: CHD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14839
#2: タンパク質・ペプチド 14-meric peptide from 1Histone H3.1


分子量: 1570.793 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-14 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesized / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細THE C-TERMINAL TYR OF H3K9ME3 IS NON-NATIVE, AND WAS ADDED TO ASSIST IN PEPTIDE CONCENTRATION ...THE C-TERMINAL TYR OF H3K9ME3 IS NON-NATIVE, AND WAS ADDED TO ASSIST IN PEPTIDE CONCENTRATION DETERMINATION BY A280.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1232D 1H-13C HSQC
1312D 1H-1H TOCSY
1412D 1H-1H COSY
1523D HNCA
1623D CBCA(CO)NH
1723D HNHA
1823D HBHA(CO)NH
1923D HNCO
11023D HN(CA)CO
11133D (H)CCH-TOCSY
11223D CC(CO)NH TOCSY
11322D-His HSQC
1142(HB)CB(CGCD)HD
1152(HB)CB(CGCDCE)HE
11623D 1H-15N NOESY
11723D 1H-15N TOCSY
11812D 1H-1H NOESY
11933D 1H-13C NOESY
120215N-13C DHF NOESY
121313C-13C DHF NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM CHD4-PHD2-1; 1 mM H3K9me3-2, 20 uM DSS-3; 1 mM DTT-4; 5 mM sodium chloride-5; 10 mM sodium phosphate-6; 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] CHD4-PHD2-7; 1.1 mM H3K9me3-8; 20 uM DSS-9; 1 mM DTT-10; 5 mM sodium chloride-11; 10 mM sodium phosphate-12; 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] CHD4-PHD2-13; 1.1 mM H3K9me3-14; 20 uM DSS-15; 1 mM DTT-16; 5 mM sodium chloride-17; 10 mM sodium phosphate-18; 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMCHD4-PHD2-11
1 mMH3K9me3-21
20 uMDSS-31
1 mMDTT-41
5 mMsodium chloride-51
10 mMsodium phosphate-61
1 mMCHD4-PHD2-7[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1.1 mMH3K9me3-82
20 uMDSS-92
1 mMDTT-102
5 mMsodium chloride-112
10 mMsodium phosphate-122
1 mMCHD4-PHD2-13[U-100% 13C; U-100% 15N]3
1.1 mMH3K9me3-143
20 uMDSS-153
1 mMDTT-163
5 mMsodium chloride-173
10 mMsodium phosphate-183
試料状態イオン強度: 15 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichintermolecular distance calibration
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurrefinement and validation
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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