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- PDB-2l35: Structure of the DAP12-NKG2C transmembrane heterotrimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l35
タイトルStructure of the DAP12-NKG2C transmembrane heterotrimer
要素
  • DAP12-NKG2C_TM
  • TYRO protein tyrosine kinase-binding protein
キーワードPROTEIN BINDING / Immunoreceptor / transmembrane assembly / DAP12-NKG2C complex
機能・相同性
機能・相同性情報


myeloid leukocyte activation / stimulatory killer cell immunoglobulin-like receptor signaling pathway / positive regulation of receptor localization to synapse / positive regulation of macrophage fusion / positive regulation of osteoclast development / microglial cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / Other semaphorin interactions / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity ...myeloid leukocyte activation / stimulatory killer cell immunoglobulin-like receptor signaling pathway / positive regulation of receptor localization to synapse / positive regulation of macrophage fusion / positive regulation of osteoclast development / microglial cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / Other semaphorin interactions / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / neutrophil activation involved in immune response / positive regulation of protein localization to cell surface / apoptotic cell clearance / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of type I interferon production / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of B cell proliferation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic potentiation / response to axon injury / cellular defense response / forebrain development / osteoclast differentiation / positive regulation of superoxide anion generation / secretory granule membrane / positive regulation of interleukin-1 beta production / DAP12 interactions / positive regulation of interleukin-6 production / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of tumor necrosis factor production / DAP12 signaling / actin cytoskeleton organization / molecular adaptor activity / protein stabilization / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TYRO protein tyrosine kinase-binding protein / YojJ-like / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TYRO protein tyrosine kinase-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Call, M.E. / Wucherpfennig, K.W. / Chou, J.J.
引用ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2010
タイトル: The structural basis for intramembrane assembly of an activating immunoreceptor complex.
著者: Call, M.E. / Wucherpfennig, K.W. / Chou, J.J.
履歴
登録2010年9月6日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DAP12-NKG2C_TM
B: TYRO protein tyrosine kinase-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6972
ポリマ－9,6972
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 75structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DAP12-NKG2C_TM


分子量: 6478.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE FUSION PROTEIN OF DAP12 (RESIDUES 1-33) AND NKG2C (RESIDUES 35-63)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYROBP, DAP12, KARAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43914
#2: タンパク質・ペプチド TYRO protein tyrosine kinase-binding protein / DNAX-activation protein 12 / Killer-activating receptor-associated protein / KAR-associated protein


分子量: 3217.884 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 35-66 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYROBP, DAP12, KARAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43914

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-13C HSQC
1313D HNCA
1413D HN(CO)CA
1513D HN(CA)CB
1613D HN(COCA)CB
1733D 1H-15N NOESY
1833D 1H-13C NOESY
1953D 1H-15N NOESY
11052D 1H-13C HSQC
11122D 1H-15N HSQC
11242D 1H-13C HSQC
11323D HNCA
11423D HN(CO)CA
11523D HN(CA)CB
11623D HN(COCA)CB
11743D 1H-15N NOESY
11843D 1H-13C NOESY
11963D 1H-15N NOESY
12062D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] DAP12-NKG2C TM-1, 0.5-1 mM DAP12 TM-2, 25 mM SDS-3, 250 mM Foscholine-14-4, 20 mM sodium phosphate-5, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.5-1 mM DAP12-NKG2C TM-6, 0.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] DAP12 TM-7, 25 mM SDS-8, 250 mM Foscholine-14-9, 20 mM sodium phosphate-10, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DAP12-NKG2C TM-11, 0.5-1 mM DAP12 TM-12, 25 mM [U-100% 2H] SDS-13, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-14, 20 mM sodium phosphate-15, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
40.5-1 mM DAP12-NKG2C TM-16, 0.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DAP12 TM-17, 25 mM [U-100% 2H] SDS-18, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-19, 20 mM sodium phosphate-20, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
50.5-1 mM [U-100% 15N; U-100% 2H] DAP12-NKG2C TM-21, 0.5-1 mM [U-10% 13C] DAP12 TM-22, 25 mM [U-100% 2H] SDS-23, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-24, 20 mM sodium phosphate-25, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
60.5-1 mM [U-10% 13C] DAP12-NKG2C TM-26, 0.5-1 mM [U-100% 15N; U-90% 2H] DAP12 TM-27, 25 mM [U-100% 2H] SDS-28, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-29, 20 mM sodium phosphate-30, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMDAP12-NKG2C TM-1[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]0.5-11
mMDAP12 TM-20.5-11
25 mMSDS-31
250 mMFoscholine-14-41
20 mMsodium phosphate-51
mMDAP12-NKG2C TM-60.5-12
mMDAP12 TM-7[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]0.5-12
25 mMSDS-82
250 mMFoscholine-14-92
20 mMsodium phosphate-102
mMDAP12-NKG2C TM-11[U-100% 13C; U-100% 15N]0.5-13
mMDAP12 TM-120.5-13
25 mMSDS-13[U-100% 2H]3
250 mMFoscholine-14-14[U-100% 2H]3
20 mMsodium phosphate-153
mMDAP12-NKG2C TM-160.5-14
mMDAP12 TM-17[U-100% 13C; U-100% 15N]0.5-14
25 mMSDS-18[U-100% 2H]4
250 mMFoscholine-14-19[U-100% 2H]4
20 mMsodium phosphate-204
mMDAP12-NKG2C TM-21[U-100% 15N; U-100% 2H]0.5-15
mMDAP12 TM-22[U-10% 13C]0.5-15
25 mMSDS-23[U-100% 2H]5
250 mMFoscholine-14-24[U-100% 2H]5
20 mMsodium phosphate-255
mMDAP12-NKG2C TM-26[U-10% 13C]0.5-16
mMDAP12 TM-27[U-100% 15N; U-90% 2H]0.5-16
25 mMSDS-28[U-100% 2H]6
250 mMFoscholine-14-29[U-100% 2H]6
20 mMsodium phosphate-306
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: Avance / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYBartels et al.データ解析
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
X-PLOR_NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR_NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 75 / 登録したコンフォーマーの数: 15 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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