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- PDB-2kzh: Three-dimensional structure of a truncated phosphoribosylanthrani... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kzh
タイトルThree-dimensional structure of a truncated phosphoribosylanthranilate isomerase (residues 255-384) from Escherichia coli
要素Tryptophan biosynthesis protein trpCF
キーワードISOMERASE / TIM-BARREL / TRYPTOPHAN BIOSYNTHESIS / PROTEIN EVOLUTION / SUBDOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylanthranilate isomerase / indole-3-glycerol-phosphate synthase / indole-3-glycerol-phosphate synthase activity / phosphoribosylanthranilate isomerase activity / L-tryptophan biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
N-(5'phosphoribosyl) anthranilate isomerase (PRAI) domain / N-(5'phosphoribosyl)anthranilate (PRA) isomerase / Indole-3-glycerol phosphate synthase, conserved site / Indole-3-glycerol phosphate synthase signature. / Indole-3-glycerol phosphate synthase domain / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Tryptophan biosynthesis protein TrpCF
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Setiyaputra, S. / Mackay, J.P. / Patrick, W.M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: The Structure of a Truncated Phosphoribosylanthranilate Isomerase Suggests a Unified Model for Evolution of the (beta alpha)8 Barrel Fold
著者: Setiyaputra, S. / Mackay, J.P. / Patrick, W.M.
#1: ジャーナル: Febs J. / 年: 2005
タイトル: In vitro selection and characterization of a stable subdomain of phosphoribosylanthranilate isomerase.
著者: Patrick, W.M. / Blackburn, J.M.
履歴
登録2010年6月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan biosynthesis protein trpCF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1371
ポリマ－15,1371
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tryptophan biosynthesis protein trpCF / N-(5'-phospho-ribosyl)anthranilate isomerase / PRAI / trPRAI


分子量: 15137.026 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: trpC, b1262, JW1254 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P00909, phosphoribosylanthranilate isomerase
配列の詳細RESIDUES 132-134 ARE ACTUALLY RESIDUES FROM A LINKER THAT CONNECTS THE MOLECULE TO THE HEXAHISTIDINE TAG

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1242D 1H-13C HSQC
1333D CBCA(CO)NH
1433D HN(CA)CB
1533D HNCO
1632D 1H-1H NOESY
1733D HBHA(CO)NH
1833D H(CCO)NH
1933D C(CO)NH
11043D (H)CCH-TOCSY
11143D (H)CCH-COSY
11233D 1H-15N NOESY
11343D 1H-13C NOESY
11443D 1H-13C NOESY aromatic
11512D 1H-1H NOESY
11633D HNHA
11723D 1H-15N TOCSY
11833D HN(CA)CO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM trPRAI-1, 20 mM HEPES-2, 100 mM sodium chloride-3, 1 mM DTT-4, 0.1 mM DSS-5, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.6-1.0 mM [U-99% 15N] trPRAI-6, 20 mM HEPES-7, 100 mM sodium chloride-8, 1 mM DTT-9, 0.1 mM DSS-10, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.6-0.8 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] trPRAI-11, 20 mM HEPES-12, 100 mM sodium chloride-13, 1 mM DTT-14, 0.1 mM DSS-15, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
40.7 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] trPRAI-16, 20 mM HEPES-17, 100 mM sodium chloride-18, 1 mM DTT-19, 0.1 mM DSS-20, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
0.8 mMtrPRAI-11
20 mMHEPES-21
100 mMsodium chloride-31
1 mMDTT-41
0.1 mMDSS-51
mMtrPRAI-6[U-99% 15N]0.6-1.02
20 mMHEPES-72
100 mMsodium chloride-82
1 mMDTT-92
0.1 mMDSS-102
mMtrPRAI-11[U-98% 13C; U-98% 15N]0.6-0.83
20 mMHEPES-123
100 mMsodium chloride-133
1 mMDTT-143
0.1 mMDSS-153
0.7 mMtrPRAI-16[U-98% 13C; U-98% 15N]4
20 mMHEPES-174
100 mMsodium chloride-184
1 mMDTT-194
0.1 mMDSS-204
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichautomated noe peak assignments
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichnoe peaks calibration
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
Sparky3.113Goddardpeak picking
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxprediction of protein backbone torsion angles from nmr chemical shifts
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readwater refinement
ProcheckNMR3.5.3Laskowski and MacArthurデータ解析
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: Cartesian molecular dynamics
NMR constraintsNOE constraints total: 2238 / NOE intraresidue total count: 887 / NOE medium range total count: 481 / NOE sequential total count: 487 / Hydrogen bond constraints total count: 60 / Protein other angle constraints total count: 74 / Protein phi angle constraints total count: 102 / Protein psi angle constraints total count: 102
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.013 Å / Distance rms dev error: 0.0007 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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