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万見
- PDB-2kyt: Solution structure of the H-REV107 N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kyt
タイトルSolution structure of the H-REV107 N-terminal domain
要素Group XVI phospholipase A2
キーワードHYDROLASE / H-REV107 / tumor suppressor / phospholipase / N-terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane disassembly / regulation of adipose tissue development / ether lipid metabolic process / phosphatidylethanolamine acyl-chain remodeling / organelle disassembly / N-acylphosphatidylethanolamine metabolic process / phospholipase A1 / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS ...membrane disassembly / regulation of adipose tissue development / ether lipid metabolic process / phosphatidylethanolamine acyl-chain remodeling / organelle disassembly / N-acylphosphatidylethanolamine metabolic process / phospholipase A1 / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / phospholipase A1 activity / peroxisome organization / N-acyltransferase activity / phospholipase A2 activity / lens fiber cell differentiation / phospholipid biosynthetic process / phospholipase A2 / peroxisomal membrane / triglyceride metabolic process / acyltransferase activity / lipid catabolic process / phospholipid metabolic process / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / response to bacterium / mitochondrial membrane / peroxisome / nuclear envelope / lysosome / lysosomal membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Lecithin retinol acyltransferase / LRAT domain / LRAT domain profile. / endopeptidase domain like (from Nostoc punctiforme) / endopeptidase fold (from Nostoc punctiforme) / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospholipase A and acyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Ren, X. / Xia, B.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2010
タイトル: Solution structure of the N-terminal catalytic domain of human H-REV107--a novel circular permutated NlpC/P60 domain
著者: Ren, X. / Lin, J. / Jin, C. / Xia, B.
履歴
登録2010年6月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Group XVI phospholipase A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9671
ポリマ－13,9671
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Group XVI phospholipase A2 / Adipose-specific phospholipase A2 / AdPLA / HRAS-like suppressor 3 / H-rev 107 protein homolog / ...Adipose-specific phospholipase A2 / AdPLA / HRAS-like suppressor 3 / H-rev 107 protein homolog / HREV107-3 / Renal carcinoma antigen NY-REN-65


分子量: 13966.923 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-125 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLA2G16, HRASLS3, HREV107 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53816, phospholipase A2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HN(CA)CB
1413D CBCA(CO)NH
1513D HNCO
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D HBHA(CO)NH
1813D (H)CCH-COSY
1913D (H)CCH-COSY
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-13C; U-15N] H-REV107N-1, 30 mM sodium phosphate-2, 30 mM sodium chloride-3, 10 mM DTT-4, 90 % H2O-5, 10 % D2O-6, 0.05 w/v sodium azide-7, 0.02 w/v DSS-8, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMH-REV107N-1[U-13C; U-15N]1
30 mMsodium phosphate-21
30 mMsodium chloride-31
10 mMDTT-41
90 %H2O-51
10 %D2O-61
0.05 w/vsodium azide-71
0.02 w/vDSS-81
試料状態イオン強度: 60 / pH: 7 / 圧: ambient atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.1Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5Johnson, One Moon Scientificデータ解析
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure analysis
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstruture calculation
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollmstruture calculation
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle restraints
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure analysis
SANEDuggan, Legge, Dyson & Wrightchemical shift assignment
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollm精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 3484 / NOE intraresidue total count: 1317 / NOE long range total count: 543 / NOE medium range total count: 315 / NOE sequential total count: 655
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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